查锡良《生物化学》（第7版）配套题库【名校考研真题＋章节题库＋模拟试题】

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内容简介
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第一部分　名校考研真题及详解
　　说明：本部分从指定查锡良主编的《生物化学》（第7版）为考研参考书目的名校历年考研真题中挑选最具代表性的部分，并对其进行了详细的解答。所选考研真题既注重对基础知识的掌握，让学员具有扎实的专业基础；又对一些重难点部分（包括教材中未涉及到的知识点）进行详细阐释，以使学员不遗漏任何一个重要知识点。
　第1篇　生物大分子的结构与功能
　　第1章　蛋白质的结构与功能
　　第2章　核酸的结构与功能
　　第3章　酶
　第2篇　物质代谢及其调节
　　第4章　糖代谢
　　第5章　脂类代谢
　　第6章　生物氧化
　　第7章　氨基酸代谢
　　第8章　核苷酸代谢
　　第9章　物质代谢的联系与调节
　第3篇　基因信息的传递
　　第10章　DNA的生物合成
　　第11章　RNA的生物合成
　　第12章　蛋白质的生物合成
　　第13章　基因表达调控
　　第14章　基因重组与基因工程
　第4篇　专题篇
　　第15章　细胞信息转导
　　第16章　血液的生物化学
　　第17章　肝的生物化学
　　第18章　维生素与无机物
　　第19章　糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质
　　第20章　癌基因、抑癌基因与生长因子
　　第21章　常用分子生物学技术的原理及其应用
第二部分　章节题库及详解
　　说明：本部分严格按照查锡良主编的《生物化学》（第7版）教材内容进行编写，每一章都精心挑选经典常见考题，并予以详细解答。熟练掌握本书考题的解答，有助于学员理解和掌握有关概念、原理，并提高解题能力。
　第1篇　生物大分子的结构与功能
　　第1章　蛋白质的结构与功能
　　第2章　核酸的结构与功能
　　第3章　酶
　第2篇　物质代谢及其调节
　　第4章　糖代谢
　　第5章　脂类代谢
　　第6章　生物氧化
　　第7章　氨基酸代谢
　　第8章　核苷酸代谢
　　第9章　物质代谢的联系与调节
　第3篇　基因信息的传递
　　第10章　DNA的生物合成
　　第11章　RNA的生物合成
　　第12章　蛋白质的生物合成
　　第13章　基因表达调控
　　第14章　基因重组与基因工程
　第4篇　专题篇
　　第15章　细胞信息转导
　　第16章　血液的生物化学
　　第17章　肝的生物化学
　　第18章　维生素与无机物
　　第19章　糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质
　　第20章　癌基因、抑癌基因与生长因子
　　第21章　常用分子生物学技术的原理及其应用
第三部分　模拟试题及详解
　　说明：参照查锡良主编的《生物化学》（第7版）教材，根据各高校历年考研真题的命题规律及热门考点精心编写了2套考前模拟试题，并提供详尽、标准解答。通过模拟试题的练习，学员既可以用来检测学习该考试科目的效果，又可以用来评估对自己的应试能力。
　查锡良《生物化学》（第7版）配套模拟试题及详解（一）
　查锡良《生物化学》（第7版）配套模拟试题及详解（二）
                                                                                                                                                                                                    内容简介                                                                                            
　　查锡良主编的《生物化学》（第7版）是我国高校生物类专业广泛采用的权威教材之一，也被众多高校（包括科研机构）指定为考研考博专业课参考书目。
　　为了帮助参加研究生入学考试指定考研参考书目为查锡良主编的《生物化学》（第7版）的考生复习专业课，我们根据教材和名校考研真题的命题规律精心编写了查锡良《生物化学》（第7版）辅导用书（均提供免费下载，免费升级）：
　　1．[3D电子书]查锡良《生物化学》（第7版）笔记和考研真题详解[免费下载，送手机版]
　　2．[3D电子书]查锡良《生物化学》（第7版）配套题库【名校考研真题+章节题库+模拟试题】[免费下载，送手机版]
　　本题库是详解研究生入学考试指定考研参考书目为查锡良《生物化学》的配套题库，包括名校考研真题、章节题库和模拟试题三大部分，具体来说分为以下三部分：
　　第一部分为名校考研真题及详解。本部分从指定查锡良主编的《生物化学》（第7版）为考研参考书目的名校历年考研真题中挑选最具代表性的部分，并对其进行了详细的解答。所选考研真题既注重对基础知识的掌握，让学员具有扎实的专业基础；又对一些重难点部分（包括教材中未涉及到的知识点）进行详细阐释，以使学员不遗漏任何一个重要知识点。
　　第二部分为章节题库及详解。本部分严格按照查锡良主编的《生物化学》（第7版）教材内容进行编写，每一章都精心挑选经典常见考题，并予以详细解答。熟练掌握本书考题的解答，有助于学员理解和掌握有关概念、原理，并提高解题能力。
　　第三部分为模拟试题及详解。参照查锡良主编的《生物化学》（第7版）教材，根据各高校历年考研真题的命题规律及热门考点精心编写了2套考前模拟试题，并提供详尽、标准解答。通过模拟试题的练习，学员既可以用来检测学习该考试科目的效果，又可以用来评估对自己的应试能力。
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内容预览
第一部分　名校考研真题及详解
第1篇　生物大分子的结构与功能
第1章　蛋白质的结构与功能
一、判断题
1．一级氨基酸就是必需氨基酸。（　　）[复旦大学2009研]
【答案】错误查看答案
【解析】一级氨基酸是常见的20种氨基酸，而必需氨基酸是人体不能自身合成的，需要从食物中摄入的氨基酸，共有八种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。
2．蛋白质具有高级结构，而DNA和RNA没有高级结构。（　　）[中山大学2009研]
【答案】错误查看答案
【解析】蛋白质具有高级结构，DNA和RNA也有高级结构。
3．所有的丝氨酸蛋白酶都具有相同的催化三元体，所以它们都属于同源蛋白。（　　）[南京大学2009研]
【答案】错误查看答案
【解析】同源蛋白是指在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。虽然所有的丝氨酸蛋白酶都具有相同的催化三元体，但是它们各自可以在同一生物体内具有不同的作用。
4．用凝胶过滤柱（如Sephadex G-100）层析分离蛋白质时，总是相对分子质量最小的先于相对分子质量大的下来。（　　）[厦门大学2008研]
【答案】错误查看答案
【解析】用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时，总是相对分子质量最大的先于相对分子质量小的下来。由于小分子物质能进入凝胶颗粒内部，用洗脱缓冲液洗脱时流出的速度慢；而大分子物质却被排除在凝胶颗粒外部，进入凝胶颗粒间的缝隙，洗脱时流出的速度较快。所以在洗脱过程中就会按相对分子质量的不同而分离蛋白质。
5．在高尔基复合体中，新合成的蛋白质除去信号序列，被糖基化。（　　）[南开大学2010研]
【答案】错误查看答案
【解析】新合成的蛋白质除去信号序列，被糖基化，这个操作是在内质网中完成的。
6．蛋白质的二级结构决定了其生物活性。（　　）[哈尔滨工业大学2008研]
【答案】错误查看答案
【解析】蛋白质的一级结构决定了其生物活性，不是二级结构。
7．氨基酸与2，4-二硝基氟苯反应，首先被Edman用于鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸。（　　）[山东大学2006研]
【答案】错误查看答案
【解析】氨基酸与2，4-二硝基氟苯反应，首先被Sanger用于鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸。
8．蛋白质的结构域是介于三级结构和四级结构之间的一种结构层次，由氢键、盐键和疏水键维系其结构。（　　）[华东理工大学2006、2007研]
【答案】错误查看答案
【解析】蛋白质的结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次，由氢键、盐键和疏水键维系其结构。
9．蛋白质变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用，其一级结构和高级结构都被破坏，生理功能随之丧失的现象。（　　）[华南农业大学2009研]
【答案】错误查看答案
【解析】蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，其高级结构被破坏了但是其一级结构不会被破坏。
10．一个化合物如果能同茚三酮反应生成紫色，说明这个化合物是氨基酸，肽和蛋白质。（　　）[江南大学2008研]
【答案】错误查看答案
【解析】茚三酮除了能和氨基酸，肽和蛋白质反应外，它亦能和氨以及其他氨基化合物反应生成紫色。
11．由于所有中性氨基酸的pI都很接近，因此在用阳离子交换剂分离时，实际是很难把它们分开的。（　　）[武汉大学2005研]
【答案】错误查看答案
【解析】在用阳离子交换剂分离时，根据氨基酸的pI采用不同pH的洗脱液，用某一洗脱液洗脱时，对应的氨基酸不带电，然后就被洗脱下来了，所以中性氨基酸用阳离子交换剂把它们分离。
12．蛋白质肽链的基本结构单位为L-α-氨基酸残基。（　　）[沈阳药科大学2006研]
【答案】错误查看答案
【解析】蛋白质肽链的基本结构单位大多是L-α-氨基酸残基，但也有的是D-α-氨基酸残基。
13．完全由非必需氨基酸组成的膳食，如果有充分的糖和脂肪同时给予，可以维持氮平衡。（　　）[浙江工业大学2006研]
【答案】错误查看答案
【解析】完全由必需氨基酸组成的膳食，如果有充分的糖和脂肪同时给予，可以维持氮平衡。
二、填空题
1．在紫外有特征吸收峰的氨基酸有______、______、______等。[复旦大学2008研]
【答案】苯丙氨酸（Phe）；酪氨酸（Tyr）；色氨酸（Trp）查看答案
2．蛋白质折叠的推动力主要来自于非共价作用中的______。[中山大学2009研]
【答案】疏水相互作用查看答案
3．稳定蛋白质三维结构的作用力主要包括______，______，______和______。[厦门大学2008研]
【答案】氢键；范德华力；疏水作用；二硫键查看答案
4．蛋白质完成一个α-螺旋需______个氨基酸残基，螺旋每上升一圈向上平移______nm，两个相邻氨基酸残基之间的轴心距为______nm。[南开大学2009研]
【答案】3.6；0.54；0.15查看答案
5．已知一种蛋白质的等电点为4.5，当蛋白质水溶液的pH为8.0时，该蛋白质应带______电荷，并______（能或不能）结合阳离子交换剂。[北京师范大学2009研]
【答案】负；不能查看答案
6．肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构______，但它们的氨基酸序列______；从而，非常不同的______可以规定非常相似的______。[上海交通大学2006研]
【答案】相似；差异很大；氨基酸序列；蛋白质三级结构查看答案
7．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸以______离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸以______离子形式存在。[哈尔滨工业大学2007研]
【答案】兼性；负查看答案
8．蛋白质的超二级结构有3种基本组合式______、______、______。维持蛋白质二级结构的主要化学键是______。[华南农业大学2009研]
【答案】αα；βαβ；βββ；氢键查看答案
9．变性蛋白质同天然蛋白质的区别是______、______，不对称性增高以及其他物理化学常数发生改变。蛋白质变性的实质是______。[湖南大学2007研]
【答案】生物活性丧失；溶解度降低；蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体查看答案
10．测定蛋白质三维结构的主要方法包括______、______和电镜三维重构。[中国科技大学2008研]
【答案】X-射线晶体衍射；核磁共振查看答案
11．胰岛素分子是由两条多肽链通过______连接而成。[郑州大学2007研]
【答案】二硫键查看答案
12．在蛋白质颜色反应中，Tyr与米伦试剂反应呈______，与酚试剂反应呈______。[天津大学2002研]
【答案】红色；蓝色查看答案
13．柱层析分析法中的分子筛作用是小分子物质走在______，大分子物质走在______。[南京师范大学2008研]
【答案】颗粒内径中；颗粒间隙中查看答案
14．对紫外区光线有吸收的氨基酸残基是______、______、______。[西北大学2004 研]
【答案】酪氨酸；苯丙氨酸；色氨酸查看答案
15．______和______是相对分子质量小且含羟基的氨基酸，在一个肽链折叠的蛋白质中形成内部氢键。[浙江工业大学2006研]
【答案】Ser；Thr查看答案
三、选择题
1．在pH9的天冬氨酸溶液里，下列哪一种结构占优势？（　）[南京大学2008研]
A．羧基氨基酸都不解离  
B．只有α-羧基解离
C．α-羧基和β-羧基都解离
D．只有β-羧基解离
【答案】C查看答案
2．在蛋白质结构分析中常以二硫键进行拆行，下列哪一试剂用于防止二硫键的再形成？（　 ）。[南开大学2009研]
A．过甲酸 　
B．碘乙酸 　
C．巯基乙醇 　
D．二硫苏糖醇
【答案】B查看答案
3．在蛋白质一级结构分析中，测定肽片断氨基酸序列的最佳方法是（ 　）。[四川大学2007研]
A．Sanger试剂法 　
B．Edman降解法 　
C．ddNTP法 　
D．蛋白酶法
【答案】B查看答案
4．下列关于抗体分子的叙述哪项是错误误的？（　　）[郑州大学2007研]
A．轻链的N-末端二分之一及重链的N-末端四分之一是可变区
B．重链的恒定区在同一类免疫球重击中是相同的
C．抗原结合部位位于轻链的N-末端可变区
D．经木瓜蛋白酶消化可将其轻链和重链分开
【答案】D查看答案
5．下面是关于寡聚体蛋白（或寡聚体酶）有关叙述，除（　　）外都是正确的。[武汉大学2005研]
A．亚基呈非旋转对称关系
B．汇集酶的活性部位
C．增大遗传上的经济性和有效性 　
D．亚基的结合有利于增高蛋白质的稳定性
【答案】A查看答案
6．应用SDS-聚丙酰胺凝胶电泳测定具有四级结构蛋白质时，所测得的分子质量应为（　　）。[南京师范大学2008研]
A．蛋白质分子量
B．蛋白质亚基分子量
C．蛋白质结构域分子量
D．蛋白质相对应的DNA分子量
【答案】B查看答案
7．胰蛋白酶对肽链的水解位点是（　　）。[沈阳药科大学2006研]
A．谷氨酸残基的羧基所形成的肽键
B．赖氨酸残基的羧基所形成的肽键
C．谷氨酸残基的氨基所形成的肽键
D．赖氨酸残基的氨基所形成的肽键
【答案】B查看答案
8．关于蛋白质的β折叠片的叙述正确的是（ 　）。[中国农业大学2010研]
A．氢键平行于多肽链走向
B．肽链氨基与羧基参与氢键形成
C．与R基位于折叠片同侧
D．氨基酸残基亲水
【答案】B查看答案
9．具有四级结构的蛋白质特征是（ 　）。[华东理工大学2007研]
A．分子中必定含有辅基
B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成
C．每条多肽链都具有独立的生物学活性
D．依赖肽键维系四级结构的稳定性
E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成
【答案】E查看答案
10．利用流动相中的离子能与固定相进行可逆的交换性质来分离大分子化合物的方法是（　　）。[湖南大学2007研]
A．凝胶层析法
B．吸附层析法
C．分配层析法
D．亲和层析法
E．离子交换层析法
【答案】E查看答案
11．下列哪种氨基酸不属于必需氨基酸？（　　）[中国药科大学2006研]
A．苏氨酸
B．苯丙氨酸
C．组氨酸
D．蛋氨酸
E．赖氨酸
【答案】C查看答案
12．分离含有二硫键的肽段可以用（　　）。[西北大学2004研]
A．SDS-PAGE电泳
B．对角线电泳
C．琼脂糖电泳
D．Western Blotting
E．上述技术都不可以
【答案】B查看答案
13．以下哪个是正确的？（ 　）[浙江大学2009研]
A．氨基酸能作为质子的供体和受体
B．酸性越强，Ka值越高
C．酸性越强，pH越小
D．氨基酸是两性的
E．均正确
【答案】E查看答案
四、名词解释
1.Isoelectric point[郑州大学2007研]
答：等电点（pI），在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变，当两性离子正负电荷数值相等时，溶液的pH值即其等电点；当外界溶液的pH大于两性离子的pI值，两性离子释放质子带负电；当外界溶液的pH小于两性离子的pI值，两性离子质子化带正电。
2．两性电解质[复旦大学2008研]
答：两性电解质就是既能当酸又能当碱用的电解质。两性电解质通常为两性元素的氧化物的水合物、氨基酸等。它们在溶液中存在着两性离解平衡，既能离解出H＋离子又能离解出OH－离子或者和H＋离子结合，既能与酸，也能与碱起反应而被中和。
3．必需氨基酸[山东大学2005研]
答：必需氨基酸（essential amino acid）是人体（或其他脊椎动物）必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。对成人来讲必需氨基酸共有八种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。如果饮食中经常缺少上述氨基酸，可影响健康。它对婴儿的成长起着重要的作用。对婴儿来说，组氨酸也是必需氨基酸。
4．透析法与超滤法[北京师范大学2009研]
答：（1）透析法是利用小分子物质在溶液中可通过半透膜，而大分子物质不能通过半透膜的性质，达到分离的方法。透析只需要使用专用的半透膜即可完成。透析的动力是扩散压，扩散压是由横跨膜两边的浓度梯度形成的。（2）超滤法是一种根据溶液中分子的大小和形态，在埃（10－8厘米）数量级选择性过滤的技术。这种方法，在一定的压力下（外源N2压或真空泵压），使溶剂和较小分子的溶质能通过一定孔径的薄膜，大分子的溶质则不能透过，从而可以使高分子物质脱盐、脱水和浓缩；在一定的条件下，还可以起到分离和纯化的作用。从另一角度来看，超滤也可以认为具有溶液相的分子筛作用，根据所用超滤膜的型号不同，可以在分子量500～100,000内迸行筛分。
5．变构效应[四川大学2007研]
答：变构效应又称为别构效应，某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
6．蛋白质变性[哈尔滨工业大学2007研]
答：天然蛋白质因受物理的或化学因素的影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称蛋白质变性。
7．超二级结构[华中师范大学2010研]
答：超二级结构是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。目前发现的超二级结构有三种基本形式：α螺旋组合（αα）；β折叠组合（βββ）和α螺旋β折叠组合（βαβ），其中以βαβ组合最为常见。它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构域的组成单位，是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次，故称超二级结构。
8．肽键（peptide bond）[中国科技大学2009研]
答：肽键是一个氨基酸分子的α-羧基和另一个氨基酸分子的α-氨基发生酰化反应，脱去一分子水形成的酰胺键。
9．肽图（peptide map）[中国药科大学2006研]
答：肽图是肽的指纹图谱。肽部分水解后，做单向纸层析，再做第二相纸电泳而得到的图谱。
10．盐析[陕西师范大学2005研]
答：当盐离子浓度足够高时，很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来，这种现象称为盐析。盐析作用主要是由于大量中性盐的加入使水的活度降低，原来溶液中的大部分甚至全部的自由水转变为盐离子的结合水，蛋白质的水化层被破坏，因而被沉淀出来。盐析法沉淀出来的蛋白质一般不变性，且不同的蛋白质可以用不同浓度的盐沉淀出来，称作分段盐析。盐析法是对蛋白质进行粗分离的常用方法。
11．蛋白质的复性[沈阳药科大学2006研]
答：发生可逆变性的蛋白质在一定条件下，无活性的构象重新恢复为有活性的天然空间构象，称为蛋白质的复性。
12.Sanger反应[西北大学2004研]
答：在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基容易与2，4-二硝基氟苯作用，生成稳定的黄色化合物2，4-二硝基苯氨基酸。由于Sanger在研究蛋白质一级结构时，广泛使用了这一反应，因而被称作Sanger反应。
13．凝胶电泳/SDS-PAGE[浙江工业大学2006研]
答：凝胶电泳是以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。SDS-PAGE即为SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，通常用于蛋白质分子量的测定，SDS即十二烷基硫酸钠，是一种变性剂，统一蛋白形状和表面电荷，泳动速率只跟分子质量有关。
14．蛋白质的一级结构[东北师范大学2008研]
答：蛋白质分子多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。各种蛋白质中氨基酸排列顺序是由该生物遗传信息决定的，一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质空间构象的基础，而蛋白质的空间构象则是实现其生物学功能的基础。
五、问答题
1．假定某蛋白相对分子质量为180KDa，其一级结构可能是直线式的也可能是闭环式的。请分析是否有可能的简单的合理方法加以鉴别？[中山大学2009研]
答：可以用Sanger反应或Edman反应对蛋白质的N末端氨基酸进行测定。Sanger反应中，FDNB可以与肽链N末端氨基酸的α-氨基反应生成黄色的DNP-氨基酸。经Sanger反应若该蛋白的一级结构是直链式的，则可产生黄色的反应；若该蛋白是闭环式的，由于N末端没有α-氨基，则不能出现黄色的反应。而Edman反应中，肽链N末端氨基酸的α-氨基可与苯异硫氰酸酯反应生成PTH-氨基酸，用三氟乙酸处理释放出PTH-氨基酸，再用有机溶剂萃取出来，通过色谱分析可以鉴定出PTH-氨基酸。经Edman反应后，若能测出N末端氨基酸，则该蛋白为直链式；若测不出，则该蛋白为闭环式。
另外，理论上讲，如果知道序列，可以找一种合适的蛋白酶切断某一位点，再进行电泳，若该蛋白是闭环式，则电泳结果只产生一条带，且大小不变；若是直链式，则会产生两条带，分子量加起来正好180KDa。
2．试写出下列生化名词缩写的中文名称以及它们在生物化学中的应用。
（1）HPLC （2）FPLC（3）SDS-PAGE （4）ELISA（5）RT-PCR （6）HIC（7）IEF。[南京大学2008 研]
答：如表1-1所示：
表1-1

缩写	中文名称	缩写应用
HPLC	高效液相层折	氨基酸、多肽和蛋白质等的分离纯化
FPLC	快速蛋白质液相层析	蛋白质、多肽及多核苷酸的分离纯化
SDS-PAGE	SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳	测定蛋白质的相对分子质量
ELISA	酶联免疫吸附测定	测定抗原或抗体
RT-PCR	逆转录-聚合酶链反应	扩增cDNA
HIC	疏水层析	利用蛋白质表面的非极性基团和介质上的   非极性基团间的疏水作用来分离纯化蛋白质
IEF	等电聚焦	测定蛋白质的等电点

3．某一蛋白纯化后，凝胶过滤层析显示其分子量为300000。若在6mol/L盐酸胍存在条件下对该蛋白进行凝胶过滤层析，只获得一分子量为50000的蛋白峰。当6mol/L盐酸胍和10mmol/Lβ-巯基乙醇同时存在时，凝胶过滤层析结果显示分子量为17000和33000的两个蛋白峰。请分析该蛋白的结构。[南开大学2008研]
答：该蛋白是由6个单体组成的多聚体，每个单体又由两个亚基靠二硫键连接起来。
4．有一个五肽，加酸水解得Leu、Ala、Tyr利Lys；用羧肽酶水解得酪氨酸；用胰蛋白酶水解得三组分：（1）Lys、Tyr；（2）Tyr；（3）Lys、Leu、Ala；用丹磺酰氯处理，再用酸水解得赖氨酸的荧光衍生物。试说明此肽的氨基酸序列。[北京师范大学2005研]
答：（1）加酸水解得Leu、Tyr、Lys、Ala，说明此五肽由Leu、Tyr、Lys、Ala组成。
（2）用羧肽酶水解得Tyr，说明C端残基为Tyr。
（3）用胰蛋白酶水解得三组分Lys、Tyr；Tyr；Lys、Leu、Ala。因为胰蛋白酶专一水解Lys和Arg羧酸形成的肽键，水解得三组分，说明此五肽中含有两个Lys残基，则其可能的序列为Leu-Ala-Lys-Lys-Tyr和Ala-Leu-Lys-Lys-Tyr。
（4）丹磺酰氯可用于测定肽链的氨基末端，它能专一地与链N-端α-氨基反应生成丹磺酰-肽，丹磺酰-肽水解生成的丹磺酰-氨基酸具有很强的荧光，用丹磺酰氯处理，再用酸水解得赖氨酸的荧光衍生物，说明肽链N端为Leu。因此，此肽的氨基酸序列Leu-Ala-Lys-Lys-Tyr。
5．在一个筛选程序中探测到一个迁移率异常的Hb。胰蛋白酶消化后的指纹分析显示在β链内发生了一个氨基酸的取代：正常的氨基端（胰蛋白酶酶切产物，其氨基端第一残基是Val）八肽（Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys）不见了，代之以一个新的六肽。问（1）哪些氨基酸取代符合上述观察到的现象？（2）给出部分密码表如表1-2所示，编码上述正常（β链氨基端）八肽的DNA序列为GTGCACCTGACTCCTGAGGAGAAG，此序列中哪些单碱基突变可造成这样的氨基酸取代？（3）这个（突变的）Hb与HbA和HbS比较（pH8），（如朝负极泳动）三者的电泳迁移率有什么区别？[上海交通大学2006研]
表1-2

	U	C	A	C
G	Val	Ala	Glu	Gly	A
G	Val	Ala	Glu	Gly	G
A	Ile	Thr	Lys	Arg	A
A	Ile	Thr	Lys	Arg	G

答：（1）主要有以下氨基酸取代：Glu6变为Arg，Lys；His2变为Arg，Lys，因胰蛋白酶切割羰基端为Arg或Lys的肽链。
（2）可造成这样氨基酸取代的单碱基突变是G16变为A，使Glu变为Lys。因为其他单碱基突变不会导致氨基酸的改变而发生取代。
（3）这个（突变的）Hb与HbA和HbS的电泳迁移率：HbX＞HbS＞HbA，根据肽链带电情况。HbA是正常成人血红蛋白，HbS是镰刀形红细胞贫血患者的异常血红蛋白，其β链节6位谷氨酸为缬氨酸取代。HbX中Glu6变为Arg，Lys；His2变为Arg，Lys，带负电的氨基酸变为带正电荷的氨基酸，而HbS中Glu变为Val，带负电的氨基酸变为不带电荷的氨基酸。由于电泳朝负极泳动，所以电泳迁移率：HbX＞HbS＞HbA。
6．今有以下四种蛋白质的混合物：①分子量50,000，pI＝10；②分子量72,000，pI＝3.5；③分子量31,000，pI＝7；④分子量12,000，pI＝5，用中性盐梯度洗脱时，若不考虑其他因素：（1）它们流过DEAE-纤维素阴离子交换柱；（2）流经Sephadex G-100凝胶过滤柱时，这些蛋白质的洗脱顺序如何？[四川大学2006研]
答：（1）用DEAE-纤维素阴离子交换柱分离蛋白质，在一定的pH条件下，等电点pI＞pH的蛋白质带正电，不能与阴离子交换剂结合；等电点pI＜pH的蛋白质带负电，能与阴离子交换剂结合，一般pI越大的蛋白质与阴离子交换剂结合力越弱，首先被洗脱下来。比较4种蛋白质的等电点pI：①＞③＞④＞②。所以，当它们流过DEAE-纤维素阴离子交换柱，洗脱顺序为①→③→④→②。
（2）凝胶过滤是利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用，根据被分离物质的分子大小不同来进行分离。小分子物质能进入其内部，流下时路程较长，而大分子物质却被排除在外部，下来的路程短，因此大分子先流出来，小分子后流出来。比较这4种蛋白质的分子量：②＞③＞①＞④。所以，流经Sephadex G-100凝胶过滤柱时，洗脱顺序为②→③→①→④。
7．维持蛋白质空间结构的因素有哪些？根据这些因素解释可逆变性和不可逆变性？[东北师范大学2008研]
答：（1）蛋白质的分子结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，其中，维持一级结构的主要因素是肽键、二硫键；维持二级结构的主要因素是氢键；维持三级结构的主要因素是疏水键、离子键、氢键和范德华力等；维持四级结构的主要因素是疏水作用，其次是氢键和离子键。
（2）蛋白质变性分为可逆变性和不可逆变性两类：有的蛋白质变性后如设法将变性剂除去，该变性蛋白尚能恢复其天然构象和生物学活性，这一现象称为蛋白质的复性，又称可逆变性，可逆变性一般只涉及蛋白质分子的四级结构和三级结构的变化，即疏水键、离子键、氢键和范德华力等被破坏；大多数蛋白质的可逆变性条件可能很复杂，许多蛋白质变性后空间结构破坏严重而不能复性，此种情况称为不可逆变性，不可逆变性时二级结构也发生了变化，即氢键断裂，破坏了肽键特定的排列，内部的一些非极性基团暴露到了分子表面，促进了蛋白质分子之间的相互结合而发生不可逆变性。
8．蛋白质结构与功能的关系？[哈尔滨工业大学2007研]
答：（1）蛋白质一级结构与功能的关系。
①一级结构是空间构象的基础。例如，RNase是由124氨基酸残基组成的单肽链，分子中8个Cys的—SH构成4对二硫键，形成具有一定空间构象的蛋白质分子。在蛋白质变性剂和一些还原剂存在下，酶分子中的二硫键全部被还原，酶的空间结构破坏，肽链完全伸展，酶的催化活性完全丧失。当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。
②蛋白质一级结构决定其高级结构，因此最终决定了蛋白质的功能。例如，84个氨基酸的胰岛素原，胰岛素原也没活性，在包装分泌时，A、B链之间的33个氨基酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。
③功能相似的蛋白质往往能显示它们在进化上的亲缘关系：比较不同来源的细胞色素C发现，与功能密切相关的氨基酸残基是高度保守的，这说明不同种属具有同一功能的蛋白质，在进化上来自相同的祖先，但存在种属差异。不同种属间的同源蛋白质一级结构上相对应的氨基酸差别越大，其亲缘关系愈远，反之，其亲缘关系愈近。
④许多疾病都是由于相关蛋白质结构异常引起的。基因突变导致蛋白质一级结构改变而产生的遗传病。称之为分子病。如镰刀型贫血症是由于血红蛋白的β-亚基上的第六位氨基酸由谷氨酸变成了缬氨酸，导致血红蛋白的结构和功能的改变，其运输氧气的能力大大地降低，并且红细胞呈镰刀状。
所以，蛋白质一定的结构执行一定的功能。功能不同的蛋白质总是有着不同的序列；比较种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构也总是相同的。若一级结构变化，蛋白质的功能可能发生很大的变化。
（2）蛋白质的空间结构与功能的关系。各种蛋白质都有特定的空间构象，而特定的空间构象又与它们特定的生物学功能相适应，蛋白质的结构与功能是高度统一的。
例如，Hb与O2结合后，Hb的构象发生变化，这类变化称为变构效应，即通过构象变化影响蛋白质的功能。像血红蛋白这种具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白。血红蛋白的这种变构效应能更有效地行使其运氧的生物学功能。
9．蛋白质电泳基本原理及影响电泳速度的主要因素。[山东大学2006研]
答：（1）蛋白质电泳基本原理。
蛋白质是一种两性电解质，它同时具有游离氨基和羧基。每种蛋白质都有它自己的等电点。等电点的高低取决于蛋白质的性质，在等电点时，蛋白质所带的正负电荷相等。在pH大于等电点溶液中，羧基解离多，此时蛋白质带负电荷，带负电荷的蛋白质在电场中向正极移动。反之，在pH小于等电点的溶液中，氨基解离多，此时蛋白质带正电荷，在电场中向负极移动。这种带电质点在电场中向着带异相电荷的电场移动，称为电泳。带电质点所以能在电场中移动以及具有一定的移动速度，取决于其本身所带的电荷、电场强度、溶液的pH值、黏度以及电渗等因素。
（2）影响电泳的因素。
不同带电质点在同一电场中的迁移率（或泳动度）不同，影响迁移率的因素有：
①带电质点的性质。颗粒所带净电荷的量，颗粒大小及形状等。带电荷越多，分子越小，泳动速度越快。
②电场强度。电场强度是单位厘米的电位差。电场强度越大，带电质点泳动速度越快。反之亦然。
③溶液中pH值。溶液的pH值决定了带电质点的解离程度，也决定了物质所带电荷的多少。对蛋白质、氨基酸等两性电解质而言，pH值离等电点越远，颗粒所带的电荷越多，电泳速度也越快。反之则越慢。蛋白质在酸性溶液中易变性，在偏碱溶液中比较稳定，所以蛋白质电泳大多用pH8.2～8.8的巴比妥或硼酸缓冲液，在这种pH中，血清蛋白一般都带负电荷。
④溶液的离子强度。溶液的离子强度越高，颗粒泳动速度越慢，反之越快。血清电泳一般最适宜离子强度在0.025～0.075之间。离子强度越低，缓冲液的电流下降，扩散现象严重，使分辨力明显降低。离子强度太高，将有大量的电流通过琼脂板，由此而产生的热量使板中水分大量蒸发，严重时可使琼脂板断裂而导致电泳中断。溶液中离子强度与溶液的浓度成正比。
⑤电渗作用。电渗是在电场中液体对于固体支持物的相对移动。由于琼脂中含有SO42－，带负电荷，造成静电感应致使附近的水带正电荷，而向负极移动，所以电泳时有两种力，即电泳力和电渗力。如果物质原来带正电荷，向负极移动，则因电渗作用向负极移动得更快。如果物质向正极移动，所带电荷少，电泳力抵不过电渗力，则也向负极移动，血清中的γ球蛋白就是如此。
⑥吸附作用。即介质对样品的滞留作用。它导致了样品的拖尾现象而降低了分辨率。纸的吸附作用最大，醋酸纤维膜的吸附作用较小或无。
⑦电泳时间，电泳时间与迁移率成正比。
10．自然界的生物多种多样，因而蛋白质的种类和功能也十分繁多，没有蛋白质也就没有生命，试述蛋白质的功能多样性及其意义。[华东理工大学2007研]
答：（1）构造、更新、修补功能：蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，细胞在代谢中蛋白质的更新以及细胞分裂、个体成长都必须要蛋白质的供给和补充。各种因素造成细胞破损、组织创伤时，也需要蛋白质作为修补的原料。
（2）催化、调节功能：物质代谢依靠生物催化酶。已知的二千多种酶的化学本质都是蛋白质。除酶以外，还需要一些调控物质来控制各种代谢途径的相互配合，使其成为一个完整的生命活动过程。其中许多调控物质，如胰岛素、生长素、胸腺素和多种促激素的化学本质也是蛋白质。
（3）转运、储存功能：体内一些小分子物质和疏水性物质的转运主要靠血液中特异的蛋白质来转运的。肝脏中的铁离子以铁蛋白复合体的形式储存。
（4）运动、支持作用：生物体的一切活动都伴有肌肉的收缩和舒张，都是由肌动蛋白和肌球蛋白等相互作用来完成。皮肤、骨骼和肌腱的胶原纤维主要含有胶原蛋白，它具有强烈的韧性，从而保证这些组织的功能。
（5）免疫、保护功能：生物体的免疫功能与抗体有关，而抗体是一类特异的球蛋白，对细菌、病毒和异体蛋白有高度的识别能力，并与之结合使其失活，从而保护生物体的正常机能状态。
（6）生长、繁殖功能：生物的生长、繁殖、遗传和变异都与核蛋白有关。核蛋白是核酸和蛋白质组成的结合蛋白质，由组蛋白和阻遏蛋白来控制调节。
（7）载体、受体：存在于生物膜上起着转运物质和传递信息的蛋白质，载体将胞外物质送入胞内；受体将信息带入胞内。
（8）氧化供能功能：体内组织蛋白质分解为氨基酸后，经脱氨基作用生成α-酮酸，后者参加三羧酸循环氧化分解，释放能量。
11．今有以下四种蛋白质的混合物：（A）相对分子质量12000，pI10；（B）相对分子质量62000，pI4；（C）相对分子质量28000，pI7；（D）相对分子质量9000，pI5。若不考虑其他因素，当它们：（1）流过DEAE-纤维素阴离子交换柱，用缓冲液pH8.8 和线性NaCl盐梯度洗脱时；（2）流经Sephadex G-75凝胶过滤柱时，这些蛋白质的洗脱顺序如何？并简单说明原因。[华南农业大学2009研]
答：（1）在DEAE-纤维素阴离子交换柱层析中，蛋白质有不同的pI，在同一pH下，各种蛋白质所带的电荷的种类和数量不同，因此与离子交换剂的吸附作用的强弱不同。带负电荷少，吸附能力弱的先洗脱下来，带负电荷多，吸附能力强的后洗脱下来，从而将蛋白质混合物分开，据此分析可知四种蛋白质的洗脱顺序为：（A）、（C）、（D）、（B）。
（2）在Sephadex G-75凝胶过滤柱时，小颗粒（小分子质量）进入凝胶的孔内扩散，流动速度慢，后洗脱；大颗粒（大分子量）不进入凝胶的孔内，滑动速度快，先洗脱。据此分析可知四种蛋白质的洗脱顺序为：（B）、（C）、（A）、（D）。
12．球蛋白的四个结构层次。[中国科技大学2009研]
答：球蛋白的四个结构层次：
（1）一级结构，氨基酸序列，包含蛋白质全部的交给信息，决定其他不同层次的结构形式；
（2）二级结构，包括多肽链主链肽段的规则构象及不规则构象。α-螺旋含量高的蛋白质，一般是紧密而稳定的，不易变化，所以活性部位不会位于α-螺旋区域。含β-折叠多的蛋白质，其构象的紧密程度及稳定性稍差一些，但它们的构象容易变化，有利于发挥蛋白质的生物功能；
（3）超二级结构，充当三级结构的建筑块；
（4）结构域，每个结构域都是紧密装配的，但结构域之间形成裂隙，以松散的单链相连；
（5）三级结构，对于单链蛋白质，它就是分子本身的特征性立体结构；对于多链蛋白中，它就是亚基的立体结构；______
（6）四级结构，许多相同或不同的球状亚基，以非共价键聚集在一起，构成了高度有序的具有生物功能的寡聚体。
13．比较蛋白质α-螺旋中的氢键和DNA双螺旋中的氢键，并指出氢键在稳定这两种结构中的作用。[郑州大学2007研]
答：蛋白质α-螺旋的稳定性是靠链内氢键维持的，是由每个氨基酸残基的N—H于前面隔3个氨基酸的C＝O形成，肽键上所有的肽链都参与氢键的形成，故α-螺旋相当稳定。在DNA双螺旋中：①稳定双螺旋的最重要因素是碱基堆积力；②碱基配对的氢键，GC含量越多，DNA双螺旋越稳定。在α-螺旋中，一个残基上的羧基氧与旋转一圈后的（该残基后面）第四个残基上的α-氨基中的氮形成氢键，这些在肽链骨架内原子间形成的氢键大致平行于该螺旋的轴，氨基酸侧链伸向骨架外，不参与螺旋内的氢键形成。在双链DNA中糖-磷酸骨架不形成氢键，相反在相对的两条链中互补的碱基之间形成2个或3个氢键，氢键大致垂直于螺旋轴。
在α-螺旋中，单独的氢键是很弱的，但是这些键的合力稳定了该螺旋结构。尤其是在一个蛋白质的疏水内部，这里水不与氢竞争成键。在DNA中形成氢键的主要作用是使每一条链能作为另一条链的模板，尽管互补碱基之间的氢键帮助稳定螺旋结构，但在疏水内部碱基对之间的堆积对螺旋结构的稳定性的贡献更大。
在蛋白质多肽链的α-螺旋中，多肽主链上的第n个残基的羧基氧与沿螺旋指向的第n＋4个残基的酰胺基的氢之间形成氢键,这些氢键大体上与螺旋轴平行。残基的侧链从主链中生出，不出现在螺旋之内，不参与螺旋内的氢键形成。在DNA的双螺旋中，氢键的形成不涉及糖-磷酸骨架，氢键是在两个反向平行的多核苷酸的碱基对之间形成的，每个碱基对可形成两个或三个氢键，氢键大体上与螺旋轴垂直。
14．试总结对蛋白质进行分离及纯化的相关技术。[西北大学2004研]
答：根据蛋白质在溶液中的性质分离纯化蛋白质的方法，包括：
（1）根据蛋白质分子大小不同的纯化方法有：透析、超滤、密度梯度离心、凝胶过滤；
（2）利用溶解度差别的纯化方法：等电点沉淀、蛋白质的盐溶和盐析、有机溶剂分级分离法；
（3）根据蛋白质所带电荷不同的纯化方法：薄膜电泳、聚丙烯酰胺凝胶电泳、毛细管电泳、等电聚焦、层析聚焦、离子交换层析；
（4）利用选择性吸附的纯化方法：羟基磷灰石层析、疏水作用层析；
（5）利用对配体的特异性生物学亲和力的纯化方法：亲和层析、免疫电泳；
（6）高效液相层析和快速蛋白质液相层析。
15．试述蛋白质分子构象变化与其活力之间的关系。[暨南大学2011研]
答：蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。在生物体内，当某种物质特异地与蛋白质分子的某个部位结合，触发该蛋白质的构象发生一定变化，从而导致其功能活性的变化，这种现象称为蛋白质的别构效应。蛋白质（或酶）的别构效应，在生物体内普遍存在，这对物质代谢的调节和某些生理功能的变化都十分重要。
16．肌红蛋白的功能、分子结构特点和氧结合曲线的特征，讨论可逆结合的分子基础。[中国农业大学2010研]
答：（1）肌红蛋白的功能。肌红蛋白分子中的血红素铁只与蛋白质链上一个组氨酸相连，尚有一个空的配位位置，能可逆地结合一个氧分子，对氧有高度的亲和性，具有储存氧的功能，当肌肉剧烈运动大量需氧时，可以释放储存的氧来供肌肉细胞使用。
（2）肌红蛋白的分子结构特点。肌红蛋白是一条含有153个氨基酸残基的多肽链折叠形成的球状结构，有一个血红素辅基。由α-螺旋和无规卷曲共同构成的。有8段α-螺旋，分别用A，B，C，D，E，F，G，H表示，螺旋间是无规卷曲(位于螺旋段间拐角处)，肽链的羧基末端也是无规卷曲。极性氨基酸残基几乎全部分布于分子的表面，而非极性氨基酸残基则被埋在分子内部。辅基血红素位于肌红蛋白分子表面的一个洞穴内，并通过组氨酸残基与肌红蛋白分子内部相连。组氨酸与血红素辅基一起形成一个可以与氧可逆结合的位点。
（3）肌红蛋白的氧结合曲线的特征。肌红蛋白只有一个亚基，没有四级结构，结合氧之后不会因为一个亚基的转变发生构象改变，即氧与肌红蛋白的结合没有别构效应，所以肌红蛋白在各种氧分压下都对氧有高度的亲和性，其氧结合曲线为一条双曲线。
（4）可逆结合的分子基础。肌红蛋白只由一条肽链组成，含有一个血红素辅基。血红素是铁卟啉化合物，由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2＋居于环中。含Fe2＋的血红素能结合氧，而含Fe3＋的不能结合氧。血红素的Fe2＋与4个吡咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键中的1个与F8组氨酸结合，剩下的1个则可以与O2进行可逆结合。

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