第一章 糖类
一 导言
1糖类，脂类，蛋白质和核酸合称四大类生物物质，糖类广泛存在于生物界特别是植物界，地球上的糖类物质的根本来源是绿色细胞进行的光合作用。
2纤维素，半纤维素和果胶糖构成了植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细菌细胞壁的结构多糖，壳多糖是构成昆虫和甲壳类的外骨骼。
3由于有些糖（如鼠李糖，和脱氧核糖）的H：O并非2：1，所以碳水化合物的称呼并不恰当。
4糖的定义：指多羟基醛或酮及其衍生物活水解是能产生这些物质的化合物。葡萄糖是己醛糖，果糖是己酮糖
二 旋光异构
1同分异构主要两种类型：a结构异构包括碳架，位置和功能异构体。B立体异构包括几何异构和旋光异构。差向异构体：指仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体。
2旋光性：旋光物质使得平面偏振光和偏振面发生旋转的能力。
变旋：许多单糖，新配制的溶液发生的旋光度改变的现象。
三 单糖的结构
1单糖：指不能被水解成更小分子的糖类。
单糖的构型：指分子中离羰基C最远的那个C*的构型。如果在投影式中此C的-OH具有与D(+)-甘油醛C2-OH相同的取向，称为D型糖，反之称为L型糖。糖的构型(D,L)与旋光方向（+，-）并没有直接的联系，旋光度方向与程度是由整个分子的立体结构而不是某一个C*所决定的。
2异头物：在羰基碳上形成的差向异构体。在环状结构总，半缩醛C也称为异头碳原子，异头碳的羟基与最末端的手性C的羟基具有相同的取向的异构体称为异头物，反之称为b异头物，两者并不是一半对一半。
3在Fisher式中C*的右项羟基在Haworth中处在含氧环面的下方，反之左面在上方。Harworth式中羟甲基在环平面上方的称为D型糖，在下方的称为L型糖；不论D型orL型糖，异头碳羟基与末端羟基是反式的为a异头物。反之，为b异头物。（p10 图1-7，1-8）
四 单糖的性质
1异构化（弱碱的作用）：单糖的异构化是在室温下枧催化的烯醇化作用的结果，若在强碱溶液中单糖发生降解以及分子内的氧化和还原反应。
2单糖的氧化（弱酸和强酸）：醛糖含有游离的醛基，具有很好的还原性，所有的醛糖都是还原糖；许多酮糖也是还原糖。Fehling试剂或Benedict试剂常用于检测还原性糖，临床上用于检测尿糖的定性和半定量的测试。单糖氧化成糖二酸并检测其旋光性（是否消旋）对于推定单糖的C*构型具有重要的意义。
3单糖的还原（NaBH4）：单糖的羰基在适当的条件下。例如用NaBH4处理醛糖ot酮糖，则被还原为多元醇，即糖醇。
4形成糖脎：苯肼与酮醛反应是形成含有两个苯腙基的衍生物，称为糖脎。糖脎相当的稳定，且不溶于水，在热水溶液中以黄色集体析出。此反应可以鉴别多种还原性糖。
5形成糖脂和糖醚：糖的脂化通常是在碱催化下用酰氯或酸酐进行的，所有的羟基，包括异头碳都被脂化。葡萄糖的乙酰化是测定葡萄糖结构的重要步骤之一，糖的甲基化在环状结构及寡糖和多糖的结构分析中起重要作用。
6形成糖苷：糖苷指的是环状单糖的半缩醛（半缩酮）羟基与另一化合物发生醛合形成的缩醛（缩酮）糖基分子中提供半缩醛羟基的糖称为糖基，与之缩合的“非糖”部分称为糖苷配基，这两部分的连键称为糖苷键。糖的半缩醛容易变成游离醛，从而给出醛的各种反应。糖苷属于缩醛，一般不显示醛的性质，如不与苯肼反应，不能还原Feling试剂，也无变旋现象。
7各种鉴定方法：
A酮糖:羟甲糠醛与间苯二酚反应生成红色缩合物，这是鉴定酮糖（果糖），由于酮糖在酸的作用下容易形成羟甲糠醛，而醛糖慢不少。
B戊糖：间苯三酚试验---戊糖脱水形成的糖醛与间苯三酚or根皮酚反应缩合形成朱红色物质。Bial试验----戊糖脱水形成的糖醛与甲基间苯二酚or地衣酚缩合生成蓝绿色或橄榄色物质（常用于测定RNA的含量）。Molish试验---糖脱水生成的糖醛及其衍生物能与a-苯酚反应生成红紫色缩合物。
五 重要的单糖和单糖衍生物
食用大量的苦扁桃会引起氢氰酸的中毒，强心苷的生理活性主要有配基决定的。乌本苷（箭毒）是Na-K ATP酶的强抑制剂。
六 寡糖
1蔗糖：蔗糖不能还原Fehling溶液，不能成脎，也无变旋现象，表明蔗糖分子中葡糖残基和果糖的残基是通过两个异头碳连接的，属于非还原性糖，酵母可以使其发酵。蔗糖+水---〉D-葡糖+D-果糖，旋光度的这一变化称为转化，而所得的葡萄糖和果糖的等mol混合物称为转化糖。
2乳糖：存在于所有研究过的哺乳类乳汁中，但加州海狮的乳汁含的是葡萄糖，乳糖具有还原性，能成脎，有变旋现象。
3麦芽糖：它是一种次生寡糖，也是一种还原性糖，酵母能够使之发酵，通常的道德麦芽糖晶体是B型的，食品工业总麦芽糖用作膨松剂，防止烘烤食品干瘪，以及用作冷冻食品的填充剂和稳定剂。
4a,a-海藻糖：它是一种次生寡糖，使伞形科正成熟果实中主要的可溶性糖，在厥类中代替蔗糖成为主要的可溶性储存糖类，在昆虫中它是用作能源的主要循环糖。
5纤维二糖：它与麦芽糖结构几乎一致都是葡二糖，前者B-1,4后者a-1,4
6龙胆二糖：龙胆属的植物的根和根状茎中提取出来而得名，当淀粉加酸水解or葡糖与酸作用也产生。
7明二糖：甜度是蔗糖的一半，能防龉，不引起腹泻，用于果糖甜食的制造和保存。
8棉子糖：完全水解为葡糖，果糖，和半乳糖一分子。
七 多糖
1淀粉：它在种子，块茎和块根等器官中含量特别丰富。当干淀粉悬于水中并加热时，淀粉粒吸水溶涨并发生破裂，淀粉分子进入水中形成半透明的胶悬液，同时失去晶态和双折射性质，这个过程称为凝胶化或糊化。当凝胶化的淀粉液缓慢冷却并长期放置时，淀粉分子会自动聚集并借助分子间的氢键键合形成不溶性微晶束而重新沉淀，此现象称为退行（老化）.食品工业总为了防止老化，可将淀粉食品速冻至-20度，使食品中的水迅速结晶以阻碍淀粉分子的聚合而沉淀。天然淀粉分类：直链淀粉和支链淀粉
淀粉在酸或淀粉酶的作用下逐渐降解，生成分子大小不一的中间物，称为糊精。糊精依分子质量的递减，与碘作用呈现蓝紫色，紫色，红色到无色。
2右旋糖苷：用部分水解的方法可以从天然右旋糖苷获得Mr处于50，000~100，000de
产率90%，可以用作血浆的替代品，治疗因丢失体液引起的休克，也是牙斑的主要成分。
3菊粉：溶于热水，加乙醇从水中析出。菊粉可以被霉菌，酵母中含有的菊粉酶水解为果糖，在临床上用于肾功能的监测。
4纤维素：木质素是一种复杂的不溶性酚类聚合物，它抗化学，真菌和细菌攻击力强。延展蛋白是一种糖蛋白，富含羟脯氨酸残基。纯纤维素最好是棉花中用有机溶剂拖蜡，然后再无氧条件下用1%NaoH溶液除去果胶物质方法制取。白蚁消化木头主要是依赖消化道的原生动物。
5果胶物质：基本结构—果酸和甲酯。果胶指的是羧基不同程度被甲酯化的线形聚半乳糖醛酸或聚鼠李半乳糖酮醛。它在果糖和食品工业中被用作胶凝剂。
6琼脂：俗称洋菜，它由琼脂糖和琼脂胶两部分组成，而琼脂糖为主。1%~2%的溶液冷至40~50度便可形成凝胶，在食品工业中可以作为果冻，蛋糕的胶凝剂以及果汁饮料的稳定剂。由于琼脂凝胶是透明的，生化上用作免疫扩散和免疫电泳的支持介质。
九 糖蛋白及其糖链
糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质，糖肽健主要有两个类型：N-糖甘键和O-糖甘键
十 糖胺聚糖和蛋白聚糖
1糖胺聚糖（粘多糖）:由己糖醛糖和己糖胺成分的重复二糖单位组成，以B-1，4糖甘键连接。生物学作用：在关节表面有润滑和保护作用，有促进伤口愈合作用。透明质酸（HA）:它是唯一不限于动物组织并也产生于细菌中的糖胺聚糖，在溶液中采取高度伸展的无规曲折。HA在关节滑液和眼球玻璃体液中起着润滑作用，防震和增绸剂的作用。
2蛋白聚糖：有一条或多条糖胺聚糖和一个核心的蛋白共价组成。
第二章 脂类
一 导言
1脂质：是一种地溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。按照化学组成分类：A单纯脂类---脂肪酸+甘油 B复合脂 C衍生脂
2储能脂质：在海洋中的浮游生物之中蜡是主要存储形式。
3结构脂质：脂双层表面是亲水部分，内部是疏水的烃链，脂双层具有屏障作用，使膜两侧的亲水物质不能自由的通过。
二 脂肪酸
简写的方法，先写脂肪酸的C原子的数目，在双键数，两个数目之间用冒号（：）隔开如硬脂酸18:0。天然脂肪酸骨架的C原子的数目几乎都是偶数，最常见的是16C和18C。
属于离子型去污剂有天然的胆汁酸盐，和人工合成的十二烷基硫酸钠(SDS)。
三 三酰甘油和蜡
三酰甘油能在酸，碱，脂酶的作用下水解为脂肪酸和甘油。在碱水解中产物之一是脂肪酸盐（如钠盐，钾盐），称为皂；而油脂的碱水解作用称为皂化作用，皂化1g油脂所需的KOHmg数称为皂化值。TG平均Mr指的是三脂酰甘油的平均相对分子量。TG平均Mr=3*56*1000/皂化值
碘值：指100g油脂卤化所能吸收碘的克数。乙酰值：指中和1g乙酰化产物所释放的乙酸所需的KOH的mg数。
酸败：天然优质长时期暴露在空气中产生难闻的气味的现象.酸败的程度用酸值来表示，酸值指的是中和1g油脂中的游离脂肪酸所需的KOHmg数。
四 脂质过氧化作用
自由基具有3种显著的特征：A具有顺磁性B反应性强C寿命短。
动脉粥状硬化(AS)的发病机制比较复杂，大体过程是血管内皮受损，黏附聚集砸在损伤部位的巨噬细胞分泌生长因子，刺激平滑肌细胞增生并纤维化，同时吞噬并沉积大量血脂，形成动脉粥样硬斑。
脂褐素存在于所有细胞特别是神经元和肌肉细胞，它将影响RNA代谢，使细胞萎缩和死亡。
五 磷脂（带有正负电荷）
1磷脂酰胆碱（卵磷脂）：它和胆碱有防止脂肪肝形成，在蛋黄和大豆中特别丰富，食品工业中作为乳化剂。
2磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）
3磷脂酰丝氨酸：血小板墨中带有负电荷的酸性磷脂，称为血小板第三因子。
六 糖脂
1中性鞘糖脂：第一个被发现的是脑干脂。不仅是血型抗原，而且与组织和器官的特异性，细胞和细胞的识别有关。
2酸性鞘糖脂：不能被皂化，神经节苷脂是最重要的此类物质，在神经系统特别是神经末梢特别丰富，在神经冲动传递中起重要作用，缺少代谢异常。
七 萜和类固醇
麦角固醇再UV照射下转化为VitaminD2前体，后经加热后变成VitaminD2。胆汁酸是在肌肉内胆固醇直接转化而来，也是在体内胆固醇的主要代谢最终产物，而牛磺结合物和甘氨酸结合物是主要形式。
八 脂蛋白
脂蛋白按照密度的增加的序为乳糜微粒，极低密度脂蛋白，低密度脂蛋白，中间密度脂蛋白，高密度脂蛋白。载脂蛋白的主要作用：A作为疏水脂质的增溶剂，B作为脂蛋白受体的识别部位（细胞导向信号），主要在肝肠中合成并分泌。
第三章 氨基酸
一 氨基酸(蛋白质的构件分子)
1蛋白质可以被酸碱或蛋白酶催化水解,在水解过程中,逐渐降解为相对分子量越来越小得太短,最后为氨基酸的混合物,完全水解,得到的是各种氨基酸的混合物,不完全水解是各种大小不等的肽段和氨基酸。
２酸水解：优点是不引起消旋作用，得到的是Ｌ－氨基酸，缺点是色氨酸完全被沸酸所破坏，羟基氨基酸（丝氨酸和苏氨酸）有一部分被水解，同时天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解下来。
３碱水解：水解过程中多数氨基酸遭到不同程度的破坏，并产生消旋，所有的产物是Ｌ，Ｄ型氨基酸的混合物。此外，碱水解引起精氨酸脱氨变成鸟氨酸和尿素，但是在碱性条件下色氨酸是稳定的。
４酶水解：不产生消旋，也不破坏氨基酸，然而一种酶往往不彻底，要多种酶的协同作用。
５二十种氨基酸（１９种氨基酸和以中亚氨基酸即脯氨酸）结构上的共同点是与羧基相邻的ａ碳原子上有一个氨基称为ａ－氨基酸。氨基酸在中性ＰＨ时羧基以－ｃｏｏ－，氨基以－ＮＨ３＋的形式存在称为兼性离子。ａ－氨基酸除了Ｒ基为Ｈ的甘氨酸以外，ａ－ｃ都是Ｃ*,都有旋光性，并且蛋白质中发现的氨基酸都是L型。
在生物系统或实验室中形成肽键都是以输入能量的间接方式进行的。有机化合物溶解在水中介电常数下降，而氨基酸则正好相反。
二 氨基酸的分类
1常见的蛋白质氨基酸：20种常见的组成蛋白质的氨基酸可以按照R基的化学结构分未脂肪族，芳香族和杂环族。按照R基的极性分为：非极性R基氨基酸，不带电荷的R基氨基酸，带正电荷的R基氨基酸，带负电荷的R基氨基酸。（指在细胞内PH范围内PH7左右的解离状态）
2不常见的蛋白质氨基酸
3非蛋白质氨基酸：如鸟氨酸，瓜氨酸等。
名称 符号 名称 符号
丙氨酸 Ala 异亮氨酸 Ile
+精氨酸 Arg +亮氨酸 Leu
天冬酰胺 Asn 赖氨酸 Lys
-天冬氨酸 Asp 甲硫氨酸 Met
Asn或Asp Asx 苯丙氨酸 Phe
半胱氨酸 Cys 脯氨酸 Pro
谷安酰胺 Gln 丝氨酸 Ser
-谷氨酸 Glu 苏氨酸 Thr
Gln或Glu Glx 色氨酸 Trp
甘氨酸 Gly 酪氨酸 Tyr
+组氨酸 His 吉氨酸 Val
注：-酸性，+碱性
三 氨基酸的酸碱化学
1氨基酸的兼性离子形式：氨基酸的晶体的熔点很高，一般在200度以上，氨基酸在水中重要以兼性离子或偶极离子存在。
2氨基酸的解离：氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离的中型氨基酸看成二元酸，酸性氨基酸可视为三元酸。
阳离子(A+)----〉兼性离子（A0）---〉阴离子（A-）
Ka1=[A0][H+]/[A+] Ka2=[A-][H+]/[A0]
详见P131图3-9 133表3-3
3氨基酸的等电点
A正负电荷数相等即净电荷为0的兼性状态，对于侧链R基团不解离的中性氨基酸来说，奇等电点是pKa1和pKa2的算术平均值：pI= (pKa1+pKa2)/2
B3个可解离集团的氨基酸例如谷氨酸和赖氨酸来说，只要写出它的解离公式，然后取等电兼性离子两边的pK值的平均值。
C在等电点以上的任一PH氨基酸带负电，向正极移动，反之带正电向负极移动。在任一PH范围内，氨基酸溶液的PH离等电点越远带的电荷越大。
4氨基酸的甲醛滴定：因为氨基酸的酸，碱滴定的等电点PH或过高或过低，没有适当的指示剂可以选用，因此与甲醛发生羧甲基化反应，用来测定AA的浓度。当氨基酸溶液中存在1M甲醛时，PH12移动到PH9，即酚酞的变色区。P135图3-11
四 氨基酸的化学反应
1a-氨基参加的反应
A与亚硝酸反应：即范斯克莱法，在标准条件下测定生成的氮气体积，可以计算氨基酸的量，注意的是生成的氮气只有一半来自于氨基酸，而且必须是伯氨才能反应。
B与酰化试剂反应：酰化试剂在多肽和蛋白质的人工合成中被作为氨基的保护试剂，丹黄酰氯被用作多肽链N末端氨基酸的标记和微量氨基酸的定量测定。
C羟基化反应：DNFB+AA DNP-AA(黄色)+F-在弱碱条件下反应，用于鉴定多肽和氨基酸的N端； PITC+AA PTC-AA(无色) 层析后沉淀（无色）用于鉴定多肽和氨基酸的N端。
D形成西佛碱反应
氨基酸的a-氨基能与醛类化合物反应生成弱碱，即西佛碱，它是以氨基酸为底物的某些酶促反应如转氨基反应的中间物。
E脱氨基反应：氨基酸在生物体内经氨基酸氧化酶催化即脱去a-氨基酸而变成酮酸。
2a羧基参加的反应：成盐，成脂，成酰氯，脱羧基反应（脱羧酶的催化下）
3与茚三酮反应：AA与茚三酮反应生成紫色物质。用纸层析或柱层析把各种氨基酸分，开后，利用茚三酮显色可以进行定性鉴定并用分光光度计在570nm定量测定各种氨基酸，定量释放的CO2可用测压法测量，从而计算出氨基酸的量。两个亚氨基酸(脯氨酸和羟脯氨酸)与茚三酮反应不释放氨气，而直接生成亮黄色物质。
4侧链R基参加的反应
酪氨酸的酚基可以和重氮化合物结合生成橘黄色的化合物，而组氨酸的侧链咪唑基和重氮苯磺酸也可形成棕红色物质，咪唑基在生理条件下，具有缓冲作用在序列测定和蛋白质修饰有重要的作用。半胱氨酸与DNYV发生反应然后用比色测定的方法测定氨基酸的含量。
五 氨基酸的光学活性和光谱活性
比旋光性是氨基酸的重要物理常数，是鉴别各种氨基酸的重要依据。参加氨基酸组成的20多种氨基酸在红外和远紫外区都有光吸收，但在近紫外只有芳香族才有吸收光的能力，应为R基还有苯环共轭系统，一般蛋白质的波长在280nm左右。紫外（phe,Trp,Tyr）
六 氨基酸混合物的分析分离
A层析即色谱，所有的色谱系统都是有两相组成的，混合物的分离决定于该混合物的组分在两相的分配情况，一般用分配系数表示。
B柱层析：填充剂（分溶管）+洗脱剂（流动相） AA混合物在两相种分配 分管收集 茚三酮显色OD定量
C纸层析：滤纸纤维素上吸附的水是固定相，展层用的溶剂是流动相，层析时，混合氨基酸在两相中不断地分配，使它们重新分布在滤纸的不同位置上。
D薄层层析：分辨率高所需样品量少，可使用的支持剂多如纤维素粉，硅胶等。
E离子交换层析：是一种用离子交换树脂作支持剂的层析法。树脂主要是带有酸性或碱性集团的聚苯乙烯-苯二乙烯。阳离子交换树脂含有酸性基团如-SO3H（强酸）或-COOH（弱酸）可解离出H+离子，当溶液中含有其他的阳离子时，如酸性环境下由氨基酸阳离子，它们可以和H+离子交换而结合到树脂上，同理阴离子如-N(CH3)3OH(强碱)或-NH3OH（弱碱）。氨基酸在树脂上的牢固程度取决于首先是静电吸引，其次是氨基酸侧链和树脂基质聚苯乙烯之间的树水作用，在PH3左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小是碱性氨基酸（A2+）>中性氨基酸（A+）>酸性氨基酸（A0）
第四章 蛋白质的共价结构
一 蛋白质通论
1蛋白质的化学组成和分类
蛋白质含有少量S,N还有C,H,O,是一类含氮有机物。蛋白质的平均含氮量为16%,这是凯式定氮法测定的化学基础：蛋白质含量=蛋白氮*6.25。单纯蛋白质：仅由氨基酸组成没有其他成分。如核糖核酸酶，肌动蛋白，胰岛素。缀合蛋白质：还具有其他除了氨基酸外的各种化学成分的蛋白质，而这些非蛋白质的部分称为辅基或配基。
如果非蛋白质部分是通过共价键连接于蛋白质，则必须对蛋白质进行水解，不是与蛋白质共价连接的，则只要使蛋白质变性即可除去。如血红蛋白，核蛋白。
蛋白质按生物学的功能分类：a酶b调节蛋白c转运蛋白d存储蛋白e收缩和游动蛋白f结构蛋白g结构蛋白h支架蛋白I保护和开发蛋白 k异常蛋白
2蛋白质分子的形状和大小
蛋白质根据形状和溶解度大体可以分为三类：A纤维状蛋白（静态）：具有比较简单有规则的线性结构，形状呈纤维状，在生物体内主要起着结构的作用。B球状蛋白质（动态）：形状接近于球状，其多肽链结构折叠精密，疏水的侧链在氨基酸分子的内部，亲水的侧链暴露于水溶剂中，因此在水中溶解性很好。C膜蛋白：与细胞的各种墨系统结合而存在，为能与膜内的非极性相（烃链）相互作用，膜蛋白的疏水氨基酸侧链伸向外部，因此膜蛋白不溶于水，但能溶于去污剂。
蛋白质的均一性：对于任一给定的蛋白质来说，它的所有的分子在氨基酸的组成，序列以及肽链的长度方面都应该是相同的。单体蛋白质：只有一条多肽链组成。寡聚蛋白质：由两条和多条肽链构成。如血红蛋白（两条a和两条b），而每一条肽链称为亚基，亚基之间是以非共价键相互帝合。对不含辅基的简单蛋白质，用110除起的相对分子量即可约略估计氨基酸残基数目。
3蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次
蛋白质的构象：每一种天然蛋白质自己特有的三维结构。构型是指在具有相同结构式的立体异构体中取代集团在空间的相对取向，不同的构型如果没有共价键的破裂是不能互变的。构象是具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态，构象形态不涉及共价键的变化。
一级结构：多肽链的氨基酸序列。二级结构：多肽链借助氢键排序称自己特有的a螺旋和b折叠片。三级结构：多肽链借助各种非共价键弯曲折叠具有特定走向的紧密球状构象。四级结构：寡聚蛋白质中各亚基之间的相互联系和结合方式。
4蛋白质功能的多样性
A催化：蛋白质的一个最重要的生物学功能是作为新陈代谢的催化剂-酶
B调节：许多蛋白质起着调节其他蛋白质执行生理功能的能力，这些蛋白质称为调节蛋白，如胰岛素，另一类蛋白质参与基因表达的调控，它们是激活或抑制遗传信息转录为RNA。
C转运：转运蛋白的功能是从一地到另一地转运特定的物质，一类转运蛋白如血红蛋白，血清蛋白，另一种物质是膜转运蛋白。
D储存：蛋白质是氨基酸的聚合物，又因为氮素通常是生长的限制性养分，所以生物体必要时可以利用蛋白质作为提供充足氮源的一种方式，如卵清蛋白。
E运动：某些蛋白质赋予细胞以运动功能，肌肉收缩和细胞游动是代表。
F结构成分：功能是建造和维持生物体的结构，如胶原蛋白。
G支架成分：支架蛋白---在细胞应答激素和生长因子的复杂途径中起作用的蛋白质
H防御和进攻：Ig
二 肽
肽键：一个AA的氨基与另一个AA的羧基之间失水形成的酰胺键。蛋白质和多肽的分子中氨基酸残基的共价键除了肽键还有二硫键。肽链具有极性通常以氨基末端的氨基酸残基放在左边，羧基端的氨基酸残基放在右边。肽键的特点是H原子上的孤对电子与羧基有共轭作用，是组成肽键的原子处于同一平面，肽键中的-N具有部分双键性质，不能自由的旋转，在多数的情况下以反式存在。
天然存在的重要多肽：催产素---使平滑肌收缩；加压素---增高血压，减少排尿；舒缓激肽---减心速，使血管平滑肌收缩；脑啡肽---中枢神经形成使体内自己产生的一类鸦片制剂；鹅膏蕈碱---镇痛作用；谷胱甘肽---在红细胞中作为巯基缓冲剂存在，维持血红蛋白和红细胞其他蛋白质的半胱氨酸残基处于还原态。
三 蛋白质一级结构的测定
1要求：a要求样品的均一纯度在97%以上b必须知道它的相对分子量c蛋白质有几个亚基组成d测定蛋白质中AA的组成数目e测定水解业中的氨量，计算酰胺含量。
2骤:A定氨基酸分子中多肽链的数目---几个末端几条链。
B拆开蛋白质分子的多肽链（非共价键）---8M或6M盐酸胍分开多肽链，用过量的B-巯基乙醇使二硫键还原为-SH，用烷基化试剂保护SH防止氧化。
C断开链内二硫桥（共价键）
D分析每一条链的氨基酸组成---测定氨基酸的组成，并计算出氨基酸成分的分子比或各种残基的数目。
E鉴定多肽链的N端和C端
F裂解多肽链为较小的片段---用两种以上的断裂方法（断裂点不同）。
G测定个肽段的氨基酸序列
H重建完整多肽链结构---利用几套肽段的氨基酸序列彼此间交错重叠可以拼凑出完整的结构。
I确定半胱氨酸残基键形成的S-S交联桥的位置。
四 蛋白质的氨基酸序列和生物学功能
同源蛋白质：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。不变残基：在同源蛋白质中的AA序列中许多AA残基对自己所研究过的物种来说是相同的部分。可变残基：其他位置不同的AA酸的残基。种族差异：同源蛋白质中AA顺序的差异。
凝血酶原是一种糖蛋白，在其作用下血纤维蛋白变成不溶性网状结构的血纤维蛋白。酶原的活化：生物体首先分解出无活性的酶原通过切断或打断一个或多个肽键，构象发生一定变化后，变成有活性的物质。
第五章 蛋白质的三维结构
一 稳定蛋白质三维结构的作用力
1稳定蛋白质的三维结构的主要作用力是一些所谓弱的相互作用，包括氢键，范德华力，疏水作用和盐键，此外还有共价二硫键。
2氢键：由于电负性原子和氢形成的基团如N-H,O-H具有很大的偶极矩，成键电子云分布偏向电负性大的院子，因此氢原子和周围分布的电子少，正电荷的氢核就在外侧暴露，这一氢核遇到电负性强的原子就产生静电吸引，即氢键X-H-Y，氢键的两个特征方向性和饱和性。
3范德华力：包括定向效应，诱导效应和分散效应。
4疏水作用：水介质中球蛋白质的折叠总是倾向把疏水残基埋藏在分子内部。并不是疏水基团之间有什么吸引力，而是疏水基团出自避开水而被迫迫近。
5盐键：正电荷和负电荷之间的一种静电相互吸引。
二 二级结构
1定义：在能量平衡中，蛋白质主链折叠产生由氢键维系的有规则的构象。包括—a螺旋，b折叠片，b转角和无规卷曲。
2a螺旋：这是一种重复性结构，螺旋中每圈螺旋占3.6AA残基，沿螺旋轴上升0.54nm，每个残疾绕轴旋转100度，上升0.15nm。相邻螺圈之间形成氢键，氢键的取向几乎与螺旋轴平行，从N端出发，氢键是由每个肽基的N=O与前面的第三个肽基的N-H之间形成。
a螺旋的几点稳定：A蛋白质中a螺旋几乎都是右手的，右手比左手稳定，因此右手a螺旋和左手a螺旋不是对映体。B一条肽链能否形成a螺旋，以及是否稳定取决于它的氨基酸的组成和序列有关性。
3 b-折叠片
4 b-转角和b-凸起
5无规卷曲
三 纤维状蛋白质：它只有二级结构，最高结构—二级和超二级结构，分子是由规律的线性结构，这与其多肽链的有规则二级结构有关，而这又与AA排列顺序有关。它分为可溶和不可溶两类，前者有肌球蛋白，血纤维蛋白，后者包括角蛋白，胶原蛋白和弹性蛋白。
四 超二级结构和结构域
1超二级结构
A在蛋白质分子中特别是球状蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的，有规则的二级结构组合，在多种蛋白质中充当三级结构的构件称为超二级结构，包括aa,bab,bb。
B结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的结构的基础上形成的局部折叠区。它是相对独立的紧密的球状或椭球状实体。
五 球状蛋白质和三级结构
三级结构：由二级结构元件构建成的总三维结构。球蛋白（只有a螺旋）包括有去红血素的肌动蛋白和血红蛋白。它的三维结构特征：a含有多种二级结构元件b三维结构有明显的折叠层次c是紧密的球状或椭球状实体d疏水的侧链埋藏在分子的内部，亲水侧链暴露在分子表面e分子的表面有个空穴
六 蛋白质的变性
定义：天然蛋白质受到某些理化因素的影响时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称增高以及其他物理化学常数发生的变化。实质是蛋白分子中的次级键被破坏，引起天然构象的解体，变性不涉及共价键（肽键和二硫键）的破坏，一级结构保持完好。
结果：a生物活性的丧失b一些侧链基团的暴露c理化性质的改变d生化性质的改变—蛋白质变性后分子结构伸展，易被蛋白酶水解
变形剂：尿素和盐酸胍：能与多肽主链竞争氢键，增加非极性侧链在水中的溶解度，因而降低了维持二级结构的疏水作用。SDS能破坏蛋白质分子内的疏水作用是非极性集团暴露在介质水中。
变性是一个协同的过程它是在所加变性即在很窄的范围或温度间隔内突然发生的。当变性因素去除后，变性蛋白质又可重新回到天然的构想，这称为蛋白质复性。
七 四级结构
球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在一起形成局集体的方式就是四级结构，四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基，有两个和两个以上的亚基组成的蛋白质称为寡聚蛋白质。
第六章 蛋白质结构和功能的关系
一 肌红蛋白的结构和功能
肌红蛋白是哺乳动物细胞主要是肌细胞储存和分配养的蛋白质，是由一条多肽链和一个辅基血红素构成，去除血红素的脱辅基肌红蛋白称为球蛋白，分子中多肽主链有长短不等的八段直的a螺旋构成。
二 血红蛋白的结构和功能
血红蛋白的主要功能是血液中结合并转运氧气，存在于血液中的红细胞中。X衍射晶体分析，氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著的不同，在氧合血红蛋白中。四条链的C端几乎可以自由转动，而在去氧血红蛋白中，这些末端则被固定住，另外去氧血红蛋白的两个b亚基之间夹着一分子BPG。
S型曲线的意义：当第一个亚基与氧结合时饱和度上升很慢，但有利于后续的结合，亲合度上升，分压提高一点，饱和度上升很高。肌红蛋白呈直角双曲线，血红蛋白呈S状氧合曲线。P262图6-14
血红蛋白与氧气的结合环境受到质子，二氧化碳和BPG调节。H+可以看成是血红蛋白结合的拮抗物。当H+的浓度上升时，Hb氧分数饱和曲线向右移动（饱和度下降），这种PH对于血红蛋白的氧亲合力的影响称为Bhor效应。BPG是血红蛋白的一个重要的别购效应物，在肺部P(O2)大于100torr，血红蛋白几乎都被氧气饱和，BPG是否存在与氧合关系不大，但在外围组织P(O2)低<30torr，如果没有BPG的存在华，就会减少Hb对组织的氧供应。氧的S形曲线结合，Bhor效应以及BPG效应物的调节使得Hb的输氧能力达到最佳。
三 血红蛋白分子病
镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的，而这个病最清楚反映出蛋白质的氨基酸序列在决定它的二，三，四级结构及其生物功能方面的重大作用。此病患则得Hb含量为正常人的一半，红细胞也是一般，而且红细胞的形态也不正常，除了正常大量的未成熟的红细胞以外还有很多长而薄，成新月状或镰刀状的红细胞。当这些红细胞脱氧时，这种镰刀状红细胞的数量明显上升，氨基酸序列的变化是其中一个Glu---〉Val,治疗方法是用氰酸钾处理防止它在脱氧状态下成镰刀状。
第七章 蛋白质的分离，纯化和表征
一 SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳测定相对分子量
在一定条件下，SDS与大多数蛋白质的结合比为1.4gSDS/1g蛋白质，相当于每两个氨基酸残基结合一个SDS分子，SDS与蛋白质结合带来两个后果：A由于SDS是阴离子，使多肽链覆盖相同密度的负电荷B改变了蛋白质单体分子的构象，SDS-蛋白质复合体在水溶液中的形状是雪茄型。
二 蛋白质溶液的分散系统
根据分散程度分为3类：分散相质点<1nm的真溶液,>100nm悬浊液，介于其中的是胶体溶液。
第八章 酶通论
一 酶催化的特点
1酶容易失活
2酶具有很高的催化效率：通常用酶的转换数来表示效率，使指在一定的条件下每秒钟每个酶转换底物的分子数。
3酶具有高度的专一性
4酶活性受到调节和控制：a调节酶的浓度b通过激素调节酶活性c反馈抑制调节酶的活性d抑制物和激活物对酶活性的调节。
二 酶的化学本质及其组成
1酶的化学本质除了有催化活性的RNA之外几乎全是蛋白质，从化学组成来看酶可以分为单纯蛋白质和缀合蛋白质。缀合蛋白质的酶类除了蛋白质以外，还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子，前者称为脱辅酶，后者称为辅因子，脱辅酶和辅因子结合后形成的复合物为全酶，即全酶=脱辅酶+辅因子
2酶的辅因子包括金属离子和有机化合物，根据它们与脱辅酶的松紧程度不同，可以分为两类，即辅酶和辅基。辅酶是结合比较松弛的小分子有机物，通过透析的方法可以除去，辅基是以共价键与脱辅酶结合，不能通过透析来除去，所以辅酶和辅基的区别只是与脱辅酶的结合程度不同，并无明显的界限。辅酶（辅基）在酶催化中通常起着电子，原子或某些化学基团的传递作用。
3根据酶蛋白分子的特点分为:单体酶，寡聚酶，多酶复合体---由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，所有反映依次进行，有利于一系列反应的连续进行。
三 酶的命名和分类
1习惯命名法:根据酶作用的底物和来源命名如胃蛋白酶
2国际系统命名法：如果一种酶催化两个底物起反应，应在他们的系统命名中包括两种底物用“：”隔开若是水可以省略。
3国际系统分类和酶的编号：根据各种酶的催化作用的类型，把酶分为6大类，即氧化还原类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类和连接酶类。
四 酶的专一性
1结构的专一性：有些酶对底物的要求非常严格，只做作用于一种底物，这种专一性称为“绝对专一性”与之对应的还有“相对专一性”“族专一性”“键专一性”。
2立体异构专一性：酶的立体异构的专一性可以区分在有机观点看来属于对称分子中的两个等同的基团。
3酶的专一性假设：“锁和钥匙”学说，即酶和底物的关系如同锁和钥匙，此学说说明美和底物的结构互补性；“诱导契合”假说，当酶分子与底物接近时，酶蛋白受底物的诱导其构象会发生有利于底物结合的变化，酶和底物在此基础上互相契合反应。
五 酶活力测定和分离纯化
1酶活力：是指酶催化某一反应的能力，酶的活力大小可以用在一定条件下催化的某一化学反应的反应速率来表示，酶催化的反应速率可以用单位时间内底物的减少量或产物的增加量来表示。
2酶促反应的曲线的斜率代表反应速率。引起酶促反应速率随时间延长而降低的原因：a底物浓度的降低b产物浓度增加加速了逆反应的进行c产物对于酶抑制或激活的作用以及随着时间的延长而引起酶本身的部分失活d随着反应时间的延长，酶随着温度的增加而失活。由此应该测定酶促反应的初速率。
3酶活力单位
国际单位“IU”规定在最适反应条件下（25度）下，每分钟内催化1umol底物转化为产物所需的酶量。Katal单位规定为最适条件下催化1mok底物所需的酶量。
4酶的比活力：代表酶的纯度，比活力用酶mg蛋白质所含的酶活力单位数表示。酶活力的测定方法，其一测定完成一定量的反应所需的时间，其二是测定单位时间内酶催化的化学反应量，用a分光光度计法b荧光法c同位素测定d电化学方法
六 酶的分离和纯化
1酶的提纯包括两方面工作：其一把酶制剂从很大体积浓缩到很小体积，其二是把酶制剂中的大量杂蛋白和其他大分子物质分离。总活力的回收是表示提纯过程中酶的损失情况，比活力提高的倍数是表示提纯方法的有效程度。生物细胞的酶分为：胞外酶和胞内酶。
2步骤：a选材b破碎c抽提d分离和纯化：盐析，等电点沉淀，有机溶剂分级，选择性热变性。盐析法---常用硫酸铵，低浓度溶解，高浓度溶解。在过滤或搅拌过程中，要尽量防止泡沫的产生，以避免酶蛋白在镕基表面变性。e结晶---硫酸酐胡（脱盐浓缩成固体），冻干粉（升华）f保存—将酶溶液制成25%甘油or50%甘油的溶液分别存于-25度or-50度冰箱。
第九章 酶促反应动力学
一 反应的速率及其测定
反应速率是以单位时间内反应物或生成物的浓度的改变来表示。要证明V初，只要证明该速度在[S]浓度变化的5%之内，即[S]生长/[S]浓度<5%
二 底物浓度对酶反应速度的影响
1酶底物中间络合物学说，该学说认为酶催化某一化学反应时没首先和底物结合生成复合物，然后生成产物，并释放出酶。S+E=ES=P+E底物浓度对酶催化反应的影响P355 图9-6
2酶促反应的动力学方程
米氏方程，表示底物浓度与酶反应速率之间的定量关系：V=Vmax[S]/(Ks+[S])
V为反应速率，Vmax为酶完全被底物饱和最大反应速率，[S]为底物浓度，Ks为ES的解离常数。根据稳态理论修正米氏方程为V=Vmax[S]/(Km+[S]) Km=(K2+K3)/K1,Km为米氏常数。米氏常数的意义：Km是酶的一个特性常数，其大小只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关，随着测定底物的反应的温度，PH值及离子强度而改变。因此对某一酶促反应而言，在一定条件下都有特定的Km值，可以用来鉴别酶。
3利用做图法测定Km和Vmax
A Lineweaver-Burk双例数作图法：1/V=Km/Vmax*1/[S]+1/Vmax作图得到一直线，横轴截距为-1/Km.,纵轴截距为1/Vmax P363 图9-10
B Edie-Hofstee作图法：V=Vmax-KmV/[S],纵轴截距为Vmax，斜率为-Km P363 图9-11
C Hanes-Woolf作图法：[S]/V=[S]/Vmax+Km/Vmax横轴截距为-Km,斜率为1/Vmax P363图9-12
三 酶的抑制作用
1酶是蛋白质，凡是可以使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用称为失活作用。由于酶的必需基团化学性质的改变，但每位变性而引起酶活力的降低或丧失称为抑制作用。引起抑制作用的物质称为抑制剂。
2不可逆的抑制作用：抑制剂与酶的必需基团以共价键连接而引起酶活力的失活，不能以透析，超滤等物理方法出去抑制剂而使酶复活。
3可逆的抑制作用：抑制剂与酶以共价键结合而引起酶活力的丧失，能用物理方法除去抑制剂而使酶复活。分为以下三类：a竞争性抑制---哪个浓度高那个占主导b非竞争性抑制—酶与底物结合后，可再与抑制剂结合，酶与抑制剂结合后，再与底物相结合c反竞争性抑制---酶先于底物结合，然后才与抑制剂结合
不同类型可逆抑制剂作用的米氏方程和常数
类型 Vmax Km
无抑制剂 Vmax Km
竞争性抑制 不变 变大
非竞争性抑制 变小 不变
反竞争性抑制 变小 变小
四 温度对酶反应的影响
在某一温度下，反应速率达到最大值，这个温度称为酶的最适温度，一方面当温度上升时，与一般化学反应一样，反应速率越，即酶升高10度，酶反应速率为原来的2倍，另一方面又与酶也是蛋白质，随着温度的上升酶蛋白逐渐变性而失活，引起酶反应的速率的下降，但最适温度不是酶的物理常数。
五 PH对酶的影响
酶的活力受到环PH的影响，酶表现出最大的酶活力称为酶的最适PH,但酶的最适温度不是物理常数。PH影响酶活性的原因：a过酸或过碱都可以使酶的空间结构破坏，引起酶的构象改变，酶活性丧失bPH值影响了底物的解离状态，从而影响与底物的结合或催化，使酶活力降低cPH影响维持酶分子空间结构的有关基团解离。从而影响了酶活性部位的构想，进而影响酶的活性。一般酶在最适PH值周围最为稳定。
第十章 酶的作用机制和酶的调节
一 酶的活性部位
1只有少数特异的氨基酸残基参与底物结合及催化作用这些特异性残基比较集中的区域，即与酶活力直接相关的区域为酶的活性部位或活性中心。
2活性部位在酶分子的总体中占很小的部位，1%~2%
3酶的活性部位是一个三维实体
4酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而是酶和底物结合过程中，底物分子或酶分子，有时是两者的构象同时发生变化后才互补的，这时催化集团的位置正好在所催化底物键的断裂和即将成键的适当位置。
5底物通过次级键较弱的力结合到酶上。
6酶的活性部位具有柔性或运动性。
7分为催化和结合两个部位。
二 酶催化效率的有关因素
1底物和酶的领近效应和定向效应
2底物的形变和诱导契合
3酸碱催化：影响酸碱催化的因素有两个，即酸碱的强度（PK值）及质子传递的速率。
4共价催化：酶蛋白氨基酸侧链提供各种亲核中心最为常见的三种亲核基团是丝氨酸羟基，半胱氨酸巯基，组氨酸咪唑基。
三 酶活性的调节控制
1别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的变化，进而改变酶的活性。具有这种调节作用的酶称为别构酶，别构酶的性质如下
a别构酶一般是寡聚酶，通过次级键由多亚基组成，调节部位与活性部位虽然在空间上是分开的，但两部分相互影响，通过构象的改变，产生协同作用。
b别构酶的动力学：P419 图10-57
正协同性和负协同性，其中负协同性使酶的反应速率对外界环境中底物浓度变化不敏感。
协同指数（CI）是指酶分子中的结合位点底物饱和90%和10%时的底物浓度的比值，故又称为饱和比值(Rs)Rs=81^(1/n) n：协同系数。典型米氏类型酶Rs=81,具有正协同性的别构酶Rs<81,Rs越小，正协同性越明显，负协同性反之亦然。米氏方程酶n=1,正协同性酶n>1,负协同性酶n<1,因此Hill系数（n）可以判断协同效应的重要指标。
别构模型：a协同模型—每种亚基都有两种构想，一中有力于结合底物或调解物的松弛构想(R型)，另一种为不利于结合底物或调解物结合的紧张型构象(T型)。当无小分子调解物存在时，平衡趋向于T型，当少量底物时，平衡即向R型移动，当转为R型时，有进一步大大增加对底物的亲和性，给出了S型曲线，此模型只适合正协同，b序变模型P420 图10-61
2酶原的活化
体内合成的蛋白质有时不具有生物活性，经过蛋白水解酶专一作用后构象发生改变，形成酶的活性部位，，变成有活性的蛋白质。这个没有生物活性的蛋白质称为前体，若此蛋白质是酶，称为酶原，该活化过程是不可逆的。
3同工酶
同工酶是指催化相同的化学反应，但是其蛋白质结构，理化性质和免疫功能方面都存在明显的差异的一组酶。现在研究最多的就是乳酸脱氢酶(LDH),它是由四个亚基聚合在一起的四聚体的5种同工酶，有两种不同结构基因编码成2种蛋白质亚基，即心肌型和肌肉型。LDH同工酶存在组织特异性，LDH1在心肌内含量相对较高，LDH5在肝，骨骼肌中较多。
第十一章 维生素和辅酶
一 维生素的概论
1维生素是维持着正常生命活动所必不可少的一类有机物质，小分子化合物。植物和少量微生物能够自我合成，动物以及大多数]微生物不能自我合成，因此植物是维生素的来源。维生素不作为碳源，氮源和能源，具有调节作用，充当辅酶。
2维生素一般分为脂溶性和水溶性两类维生素，脂溶性维生素直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变为辅酶进行调节作用。水溶性维生素占大多数如Vc,Vb而脂溶性维生素是少数如Va,Vd,Ve,Vx。
3辅酶和金属离子：根据酶的组成情况可以将酶分为单纯蛋白酶和结合蛋白酶两类，若是结合蛋白酶，没有辅因子的单纯梅没有催化作用。
二 脂溶性维生素
1Va(抗干眼醇)：Va有Va1和Va2两种，前者为视黄醇，后者为脱氢视黄醇;来源-B-胡萝卜素两份Va;作用-对干眼症，皮肤干燥，儿童发育不良有作用。
2Vd(抗软骨病V)：Vd是胆固醇类化合物主要有D2,D3,D4,D5,其中D2,D3活性最高，麦角固醇和7-脱氢胆固醇在UV的作用下分别转化为D2和D3，在生物体内D2和D3本身不具有生物活性，它们在肝脏和肾脏进行羟化生成1，25-二羟基维生素D，其中1，25-二羟基维生素D3是生物活性最强的；来源-主要在肝，奶和蛋黄中；作用-防止软骨病。
3Ve(生育酚)：目前发现8种，其中四种有活性，缺乏导致不育流产，肌肉萎缩，是非常好的抗氧化剂，在大多数的油状物质中使用，主要从植物型食物中摄取。
4Vk（凝血V）：维生素K有三种，其中K3是人工合成的，其是2-甲基萘醌的衍生物;来源-植物和猪肝；参与凝血作用。
三 水溶性维生素
1Vb1(硫胺素)：Vb1在体内以硫胺素焦磷酸(TPP)的形式存在，取法时表现为多发性神经炎，皮肤麻木，心力衰竭，四肢无力，而硫胺素焦磷酸是脱羧酶的前提。Vb1->Tpp->脱羧酶。
2 Vb2(核黄素)：体内核黄素以黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)的形式存在；核黄素+ATP--->FMN+ADP FMN+ATP--->FAD+Ppi；缺乏时组织呼吸落，代谢强度低，辅酶的作用在脱氢酶催化的氧化还原反应中起着电子和质子传递的过程。
3 Vb3（泛酸）和辅酶A(CoA):辅酶A是生物体内代谢乙酰化酶的辅酶，它的前体是泛酸，功能是传递酰基在代谢中起作用。
4 Vb5(Vpp)：Vpp包括烟酸和烟酰胺，两者都是吡啶衍生物，在体内转化为辅酶I---烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)和辅酶II：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）其还原形式是NADPH和NADH,在玉米种不存在Vpp能维持神经组织的健康，缺乏时表现为神经营养障碍和出现皮炎。
5 Vb6(吡哆素)：吡哆素包括吡哆醇，吡哆醛，吡哆胺。吡哆醛+ATP=磷酸吡哆醛+ADP作用防止呕吐，保护胃，缺乏Vb6精神混乱，抑郁症，血色素降低等，辅酶为脱羧脱胺作用中的辅酶。
6 Vb7(生物素)：生物素是羧化酶的辅酶，作为CO2的传递体在生物合成和固定CO2中起重要作用。
7 叶酸和四氢叶酸(FH4)：四氢叶酸是合成酶的辅酶，其前提是叶酸（Vb11）
8 Vb12(钴胺素)：作为变位酶的辅酶是催化底物分子基团（主要是甲基）的变位反应，缺乏Vb12导致恶性贫血。
9 硫辛酸：其是少数不属于维生素的辅酶，有两种形式硫辛酸和二氢硫辛酸。
10辅酶Q（泛醌）：广泛存在于动物和细菌的线粒体内，作用是传递H体，治疗肝炎和心血管病。
11 Vc（抗坏血病V）：在体内参与氧化还原反应羟化反应，在体内不能合成，唯一不担当辅酶的水溶性维生素。
第十三章
1核酸水解生成核苷酸，核苷酸生成核苷和磷酸，核苷生成碱基和核糖，核糖分为脱氧核糖和核糖。RNA:AUCG DNA:dA,dT,dC,dG。核苷是一种糖苷是由戊糖和碱基缩合而成，糖与碱基之间以糖苷键连接，糖的C1与嘧啶碱的N1或嘌呤碱的N9相连接，所以糖和碱基的连接称为N-C简称N-糖苷键
2 ATP在腺苷酸环化酶的作用下生成CAmp，Camp的作用是传递信息和放大激素信号作用与CGmp的作用正好相反。
3蛇毒磷酸二脂酶从核苷酸的3`端逐个水解下3`核苷酸，牛脾磷酸二脂酶从核苷酸的5’端逐个水解下5’核苷酸，两者都是非专一性的磷酸外切酶。
4 RNA的一级结构：原核生物以操作子作为进行转录，产生多顺反子，原核生物的包括噬菌体都无修饰碱基，真核生物的mRBA都是单顺反子，mRNA在5’端有帽子结构，帽子结构通常有O型，I型，II型三种。3’端为PolyA。P484 图13-4
5 chargaff规则：A=T,G=C,A+C=G+T和A+G=C+T
6 DNA双螺旋模型：a两条反向平行的多核苷酸链围绕一个中心相互缠绕，两条链均为右手双螺旋b嘌呤和嘧啶碱基位于双螺旋的内侧，以,3’5位正向，两条链配对偏向一方，形成一条大沟一条小沟。c双螺旋的平均直径为2nm两个相邻碱基对之间的高度即碱基堆积的距离为0.34nm，两条核苷酸之间的夹角为36度，因此沿中心轴绕一周为10个氨基酸，每一圈的高度为3.4nm。d两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相结合在一起。e碱基在一条链上的排序不受任何限制。
7 DNA的三级结构是指DNA分子通过扭曲或折叠所形成的特定构象，包括三种形式超螺旋，开环，线性。tRNA的二级结构是三叶草型，三级结构是倒L型，不同tRNA具有不同大小的额外环成为tRNA分类的重要标准。DNA在同物种器官组织中相同，拓扑学特性L=T+W。
第十四章 核酸的物理化学性质
一 水解
1酸水解：糖苷键和磷酸键都可以被酸水解，但糖苷键比磷酸酯键更容易被水解。
2碱水解：RNA的磷酸酯键易被碱水解，产生核苷酸,而DNA的磷酸酯键则不易，这是因为RNA的核糖有2’-OH，在碱的作用下容易形成磷酸三脂，而这个物质很不稳定随即分解。
3酶水解：按照底物的专一性分为RNase和Dnase,按照作用方式分为内切和外切，按磷酸二脂键的断裂方式分。
二 核酸的紫外吸收
嘌呤碱与嘧啶碱基有共轭双键，使得核苷酸的最大吸光度在260nm左右，分别读出260nm和280nm的吸光度，从A260/A280的比值判断样品的纯度，纯的DNA的比值大于1.8儿纯的RNA应达到2.0。
E(p)为摩尔磷的吸光度即每摩尔核苷酸的吸光度，单链多核苷酸的E(p)要比双链多核苷酸的E(p)高，所以发生变性时E(p)升高大约25%此现象为增色效应，复性后E(p)又降低为减色效应。
三 DNA的变性和复性
核酸的变性是指核酸双螺旋区域的氢键的断裂变成单链，并不涉及共价键的断裂。多核苷酸骨架上共价键（3’5’-磷酸二脂键）的断裂称为降解。复性指变性的DNA在适当的条件下，又使两条彼此分开的重新连接为双螺旋结构。变性DNA在缓慢冷却时复性的过程称为退火。
通常把加热变性使得DNA的双螺旋失去一半的温度称为DNA的熔点或溶解温度（Tm）,Tm在82~95度之间。影响Tm的大小因素：DNA的均一性，G-C含量，介质中的离子强度。
四 核酸的分离
真核生物中的染色体DNA和组蛋白结合形成核蛋白存在于核内，DNA溶于水和浓盐溶液但不溶于生理盐水。详见基因工程原理。
五 测定方法
试剂 现象
DNA 二苯胺法，地衣酚法 前者兰紫色，后者鲜绿色
RNA 地衣酚法 鲜绿色
蛋白质 福林一酚，考马斯 蓝色
第十七章 激素
1激素是生物体内特殊组织或腺体成生直接分泌到体液，通过体液送到特定的作用部位，从而引起特殊激动效应的一类微量有机化合物。作用于特定的细胞，效率高低浓度产生特定作用有反馈作用这种调节机制使激素的分泌更加适合环境的变化，激素的分泌有断续性，周期性，根据体内要求分泌。激素分为含氮激素，固醇类激素和脂肪酸衍生物激素。
2甲状腺素是体内吸收碘的能力最强的组织，甲状腺激素的生物合成受到硫脲及硫腺嘧啶抑制。T3三碘甲腺原氨酸，T4甲状腺素作用增加机体新陈代谢，引起耗氮及产热量的增加，并促进体质和智力的发育。T4的含量>T3，但是活性T3>T4 。p555 图17-3
3肾上腺激素：是由酪氨酸转变而来，可以使血管收缩，迅速升高血糖。麻黄是似肾上腺素。
4垂体后激素：催产素的作用使得多种平滑肌收缩尤其是子宫肌肉，具有催产及乳腺排乳的作用，等电点PH7.7；加压素（抗利尿激素）作用是使小动脉收缩，从而增高血压，并有减少排尿的作用调节代谢。
5胰岛素：是胰岛b细胞基因表达的产物作用提高摄取葡糖的能力，抑制肝糖元的分解和促进肝糖元和肌糖原的合成，因此具有降血糖含量的作用。胰高血糖素是胰岛a细胞分泌的多肽激素具有增高血糖含量的作用和肾上腺激素相同，两者都是通过Camp途径提高肝糖元磷酸化酶的活性，从而促进糖原的分解，但胰高血糖素主要作用于肝脏，并不促进肌糖原的分解。
甲状旁腺素的功能四提高血钙，降钙素是降低血钙。1,25二羟Vd也是激素由肾脏分泌的25-羟Vd受到甲状旁腺素作用而形成有利于增加对钙的吸收。N-端是焦谷氨酸C端是乙酰胺。
第二十二章 糖酵解
一 概述
1ATP的形成的主要两条途径：a由葡萄糖彻底氧化为二氧化碳和水，从中释放大量的自由能而形成大量的ATP b在没有氧分子参加的条件下，由葡萄糖降解为丙酮酸，并由此过程产生2分子的ATP。
2糖酵解作用是指在无氧条件下，葡糖分解为2分子丙酮酸并提供能量的过程。发酵是指酵母菌将葡糖转化为酒精的过程。糖酵解共分十步，前五步处于准备阶段，后五步为储能，酵解的过程是一个不可逆的反应过程。
3中间产物磷酸化的三种重要意义：a带有负电荷的磷酸基团使得中间产物具有极性，从而使得这些产物不易透过脂膜而失散b磷酸基团在各步反应步骤中，对酶来说，起到信号基团的作用有利于与酶结合而被催化c磷酸基团经过酵解作用后，最终生成ATP的末端磷酸基团，因此具有保存能量的作用。
二 过程
1葡糖+ATP-----〉葡糖-6-磷酸+ATP+H+ 酶：己糖激酶和Mg离子
己糖激酶的催化的产物葡糖-6-磷酸，ATP能使该酶一致，但葡萄糖激酶不受抑制；葡糖激酶的Km比己糖激酶高很多，使得葡糖激酶只有在很高的浓度起作用。
2葡糖-6-磷酸---〉果糖-6-磷酸 酶：磷酸葡萄糖异构酶
3果糖-6-磷酸---〉果糖-1，6-二磷酸 酶：磷酸果糖激酶和Mg离子
糖酵解严格地依赖于磷酸果糖激酶的活力，发现有三种同工酶A,B,C。
4果糖-1，6-二磷酸----〉二羟丙酮磷酸和甘油醛-3-磷酸 酶：醛缩酶
醛缩酶用两种不同类型：高等动植物为I型，细菌，酵母，真菌等为II型，两者的区别是II型还有2价金属离子。
5二羟丙酮磷酸----〉甘油醛-3-磷酸 酶：丙糖磷酸异构酶
丙糖磷酸异构酶的催化反应极其地迅速的，只要酶和底物一接触，反映立刻完成，任何加速丙糖磷酸异构酶催化效率的措施都不能提高其速度。
6甘油醛-3-磷酸+NAD+Pi----〉1,3-二磷酸甘油酸+NADH+H 酶：甘油醛-3-磷酸脱氢酶
这步反应是糖酵解的唯一氧化还原反应，重金属离子和烷化剂如碘化物抑制酶的活性，砷碘酸在结构和反应方面都与无机磷酸相似。所以破坏1，3-二磷酸甘油酸的形成。
7 1，3-二磷酸甘油酸+ADP----〉3-磷酸甘油酸+ATP 酶：磷酸甘油酸激酶和Mg离子
8 3-磷酸甘油酸---〉2-磷酸甘油酸 酶：磷酸甘油酸变位酶
磷酸甘油酸变位酶存在与成年人的肌肉中时对于汞敏感，而在胎儿的肌肉时对于汞不敏感。
9 2磷酸甘油酸----〉烯醇式磷酸丙酮酸+H2O 酶：烯醇化酶和Mg离子
氟化物是该酶的强烈抑制剂，其原因是氟与镁以及无机磷酸形成复合物取代天然情况下镁的位置而失活。
10 烯醇式磷酸丙酮酸+ADP+Pi----〉丙酮酸+ATP 酶：丙酮酸激酶和二价离子
丙酮酸激酶是糖酵解中的一个重要的别构酶，ATP,长链脂肪酸，乙酰辅酶A,丙酮酸对其有抑制作用，果糖-1，6-二磷酸和烯醇式磷酸丙酮酸对其有激活作用。 |
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