一种现存的氨基酰-tRNA合成酶（AaLeuRS）具有祖先编校特性
近期，生化与细胞所王恩多研究组在《RNA》杂志公布了最新研究发现：一种现存的具有祖先编校特性的氨基酰-tRNA合成酶，揭示了AaLeuRS可能有着比IleRS及ValRS更为原始的编校特性，其编校结构域可能保留了三种酶共同的祖先编校结构域，该发现为研究氨基酰-tRNA合成酶催化特异性进化提供了的重要线索。
氨基酰-tRNA合成酶(aaRS)的催化特异性对遗传信息的准确传递十分重要。亮氨酰-、异亮氨酰-及缬氨酰-tRNA合成酶（LeuRS, IleRS, ValRS）通过“转移后编校”水解错误的氨基酰化产物。这类aaRS的编校结构域是插入活性中心称为CP1(Connective Peptide 1)的插入肽段。王恩多研究组的研究结果表明，来源于原始的超嗜热菌Aquifex aeolicus的LeuRS（AaLeuRS）能编校这一类酶催化产生的氨基酰化产物或误氨基酰化产物，例如Ile-tRNAIle, Val-tRNAIle, Val-tRNAVal, Thr-tRNAVal和Ile-tRNALeu。
为了进一步研究AaLeuRS这一广泛的编校活性，研究者们设计了携带三重识别元件的RNA小螺旋(minihelixLIV)以模拟原始的tRNA，研究了AaLeuRS，大肠杆菌IleRS和 LeuRS, 枯草杆菌ValRS单独的CP1肽段编校误氨基酰化小螺旋的能力。结果表明只有AaLeuRS单独的CP1肽段可以水解误氨基酰化的小螺旋，例如Ile-minihelixLIV, Val-minihelixLIV 和Thr-minihelixLIV，而IleRS及ValRS的单独的CP1肽段则不能。这些结果说明AaLeuRS可能有着比IleRS及ValRS更为原始的编校特性，其编校结构域可能保留了三种酶共同的祖先编校结构域，它应当具有非专一性的编校功能。 |
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