细胞不同版本笔记或者习题

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细胞生物学复习提纲
第一章 细胞概述
细胞学说：
1所有的生物都是由细胞构成的
2细胞是生命的结构单位
3 细胞产自细胞

细胞的基本特征：
1细胞都能进行自我增殖和遗传
2细胞均具有运动性
3细胞均能新陈代谢

细胞生物学的发展简史：
1细胞的发现和细胞学的创立：1665—1874
2经典细胞学时期：1874—1900
3试验细胞学时期：1900—1953
4细胞生物学的创立：1953至今

细胞结构的基本特征：
1都具有选择性的膜结构
2都具有遗传物质和遗传体系
3都具有核糖体
4 都能进行自我增殖

细胞体积守恒定律：
细胞的体积决定于细胞的数量的，与细胞的数量成正比，而与细胞的大小无关。

细胞体积的限制因素：
1体积／表面积的关系
2细胞中关键分子的浓度

细胞中的小分子无机物
1水——既是反应物也是溶剂
2无机盐——维持渗透压；蛋白质的结构组分；酶促反应的调节因子

细胞中的小分子有机物
1单糖——构成多糖（淀粉、糖原）
2氨基酸——组成蛋白质
3脂——膜的重要组份；营养物质；ATP参与能量的传递；cAMP参与信号传导
4核苷酸——构成DNA、RNA

细胞中的大分子有机物
1多糖——支持保护；润滑；细胞识别；
2蛋白质——细胞功能的体现者
细胞结构的组装：
1小分子有机物的形成——细胞的基石
2小分子有机物组装成生物大分子
3生物大分子组装成细胞的高级结构——细胞膜、核糖体、染色体、微管、微丝等
4高级结构组装成细胞器，最后再由细胞器组装成细胞

细胞的类型——原核细胞和真核细胞
A、原核细胞的特点：
1没有可见的细胞核以及核膜、核仁，只有拟核，进化地位低。遗传信息少，结构简单
2没有膜结合的细胞器
3细胞膜的多功能性
B、真核细胞的结构体系
1生物膜体系
2遗传信息表达体系
3细胞骨架体系
（1）维持细胞的一定形态
（2）帮助细胞内物质的运输和细胞器的运动
（3）细胞内基质区域化
（4）细胞的移动行走

第三章 细胞质膜与跨膜运输
细胞膜的功能：
（1）界膜和区室化
（2）调节物质的运输
（3）信号的检测和转导
（4）细胞间的相互作用（识别、粘连、连接）
（5）能量转换
（6）功能区室化

血影：红细胞放入低渗溶液后，细胞膜会破裂释放其中的血红蛋白，然后细胞膜会再闭合成为一个空壳，即血影。

膜骨架：蛋白质和纤维交联的网架，参与维持细胞的形状并完成其各种生理功能，这种结构称为膜骨架。

红细胞膜蛋白的组成：
1血影蛋白：是膜骨架成分而不是膜蛋白成分，细胞质面下方交联的网架，维持红细胞的双凹面的结构
2血型糖蛋白：诞糖蛋白，含有大量的唾液酸，带有负电荷，防止再通过狭窄的毛细血管的时候发生沉积。
3带3蛋白：双亚基的多次跨膜蛋白，阴离子通道
4肌动蛋白：
5带4.1蛋白：同血影蛋白结合，辅助其与肌动蛋白的结合
6锚定蛋白：连接带3蛋白和血影蛋白
7内收蛋白

红细胞膜骨架的组装：
1血影蛋白在带4.1蛋白的协助下与肌动蛋白结合组成网架结构。血影蛋白的α、β亚基组成二聚体，进而头头相对组成四聚体；12—17个肌动蛋白寡聚体与带4.9蛋白和肌球蛋白组成一个基本的结构蛋白，再与血影蛋白和带4.1蛋白的复合物结合。带4.9蛋白和肌球蛋白的功能是稳定肌动蛋白寡聚体。
2带4.1蛋白与血型糖蛋白结合
3锚定蛋白一端连接带3蛋白，一端连接血影蛋白

膜的化学组成
1．脂：磷脂、鞘脂、胆固醇
甘油磷脂：亲水的头部；两条不亲水的、长短不一的、其中一条常常含有一个或若干个双键的非极性的不亲水的尾端。包括磷脂酰乙醇胺、磷脂酰胆碱（卵磷脂）、磷脂酰肌醇
鞘脂：半乳糖脑苷脂，霉菌毒素
胆固醇：极性的羟基、非极性的环、非极性的尾；作为一扁平的片层结构插入磷脂双分子层，限制了磷脂尾部的摆动，维持了膜结构的稳定性，并对流动性起重要作用。
2．碳水化合物：
占细胞膜物质总含量的8％，8％的93％与蛋白质结合，另外的7％与脂结合；质膜上的位于外表面，内膜系统中则位于质面；合成部位，内质网和高尔基体。
碳水化合物的功能：
（1）提高细胞膜的稳定性
（2）增强细胞对细胞外液中的蛋白酶的抗性
（3）参与细胞的识别和粘连
（4）细菌与病毒的结合位点
（5）帮助新合成的蛋白质的运输和定位
（6）决定血型—ABO血型决定子
3．蛋白质：
按其与细胞膜的结合关系分为膜整合蛋白、外周蛋白、膜锚定蛋白。
整合蛋白：单次跨膜蛋白、多次跨膜蛋白、多亚基跨膜蛋白。有α折叠也有β折叠（细菌和线粒体中的孔蛋白）
外周蛋白：分布在细胞膜的内外表面，如红细胞中的血影蛋白和锚定蛋白
其功能为：
（1）增强细胞膜的强度
（2）作为酶
（3）参与信号分子的识别和转导
锚定蛋白：

膜蛋白的研究方法
分离：去垢剂，离子型去垢剂：十二烷基磺酸钠（SDS），使膜崩溃，使蛋白质变性；
非离子型去垢剂，Tritox-100，性质温和，使膜溶解，不使蛋白变性。

流动镶嵌模型

膜的不对称性：膜两侧各种成分的不对称性分布
脂的不对称性分布：各种成分的比例不同
糖的不对称性分布：只分布在膜外表面
蛋白质的不对称分布：绝对不对称，每一种蛋白质有其特定的分布位点，细胞膜外的蛋白质多于膜内侧
不对称分布的功能：导致了功能的不对称和方向性，保证了生命过程的顺利进行

膜的流动性：
1脂的流动性：
（1）侧向扩散
（2）旋转运动
（3）翻转扩散（借助于翻转酶）
2蛋白质的流动性：
（1）随机移动
（2）定向移动
（3）局部扩散
影响脂的流动性的因素：
（1）脂的长度与不饱和度：尾端越长流动性越低，不饱和度越大流动性越高
（2）胆固醇的含量：在变相温度以上其含量与流动性成反比，变相温度以下其含量与流动性成正比
（3）卵磷脂／鞘磷脂的比值：比值越高，流动性越高
（4）影响蛋白质运动的因素：各种细胞连接

细胞膜流动性的功能：
（1）利于酶的扩散与翻转，提高酶活性
（2）利于物质的运输
（3）参与信号转导
（4）与细胞周期有关
（5）参与能量的转换（氧化／光合磷酸化）
（6）与发育和衰老的程度有关

物质的跨膜运输：主动运输和被动运输

被动运输的特点：
1顺浓度梯度
2不需要消耗能量，细胞膜仅起屏障作用

根据是否需要蛋白质由可分为简单扩散和协助扩散两种
简单扩散的特点：
1被运输物质是脂溶性的
2运输速度与浓度成正比
3不需蛋白质协助，也不需ATP
限制因素：
1被运输物质的大小
2被运输物质的脂溶性：脂溶性越高，越容易
3被运输物质的电荷：如果带电则会结合水分子，则一方面使其体积增大。另一方面降低其脂溶性。
协助扩散的特点：
1顺浓度梯度，不需要消耗能量
2需要蛋白质协助
3运输速度比简单扩散快几个数量级
4具有选择性和特异性
5运输速度随浓度增大而增大，但是当辅助蛋白饱和后则达到最大值，无法再增大
6会被抑制剂抑制
参与协助扩散的通道蛋白的类型
电位门控通道：膜电位的改变使其发生构型的转变
配体门控通道：与配体的结合使其发生构型的转变
胁迫门控通道：外界的压力等变化使其发生构型的转变
参与协助扩散的载体蛋白的特点
1具高度的选择性和特异性
2可被抑制
3不对被运输物质作任何修饰（不同于主动运输中某些种类载体蛋白）

主动运输的功能：
1从周围环境中吸收必需的物质，无论其浓度多低
2排出细胞中的代谢废物，无论其浓度多高
3维持细胞中重要离子的浓度
主动运输的特点：
1逆浓度梯度
2需要消耗ATP，且对毒素敏感
3需要蛋白质的协助
4具选择性和特异性

Na-K泵的生理功能：
1维持细胞内外Na的浓度梯度以及Na的渗透势
2为氨基酸和葡萄糖的协同运输建立Na浓度梯度
3建立膜内外的电位差，是神经传导和细胞兴奋等电生理活动的基础
Ca泵的结构和调节机制
结构：
1有10个跨膜的结构域组成；
2膜内的两个胞质环状结构，分别位于2、3和4、5之间；
3—NH和—COOH端都在膜的内侧一面；
4第一个环有与Ca结合的位点，第二个环有和ATP结合的激活位点，被—COOH端的抑制区域抑制。
作用模型：
在一侧结合两个Ca，激活酶，结合一分子的ATP，被磷酸化，Ca泵构型发生变化，Ca被转到外侧释放，酶被去磷酸化，恢复原状
调节机制：
1钙调蛋白复合物与—COOH端的抑制区域结合，钙离子浓度下降时，钙调蛋白失活脱落
2蛋白激酶C将抑制区磷酸化

偶联运输
特点：不消耗ATP但是需要借助初级主动运输建立的质子浓度梯度，动物细胞中为Na-K泵的Na质子浓度梯度，植物细胞中为H泵建立的H质子浓度梯度，所运输的物质为氨基酸和葡萄糖等。

细菌中的主动运输：
1磷酸化运输：将被运输的物质磷酸化是其在细胞中的浓度极低，以保证物质不断的运输
能量来源
2视紫红质质子泵：7个跨膜的α螺旋组成，其中含有视黄醛，当视黄醛吸收一个光子后，整个蛋白质的构型发生变化，从而引起H质子运送到细胞外，从而建立H质子浓度梯度，可用于ATP的合成。其能量来源为光。
3ABC运输蛋白，广泛存在，运输各种氨基酸和葡萄糖等物质

第四章 细胞环境与互作
细胞被：细胞表面的碳水化合物组成的质膜的保护层。主要成分是糖，因此又称为糖萼。主要成分是蛋白聚糖和糖蛋白。

细胞被的功能：
1保护，如在消化道、呼吸道、生殖腺的上皮细胞，有助于润滑，纺织机械损伤，防止不受消化酶的作用以及细菌的入侵
2参与细胞与环境的互作，参与细胞与环境的物质交换，参与细胞识别以及细胞增殖的接触抑制。

植物的细胞外结构：细胞壁
作用：
1提供机械强度
2保护植物不受机械损伤和渗透势的伤害
3保护植物细胞不受细菌和真菌的伤害
4对植物形态有决定作用
5作为通透屏障在植物的代谢和分泌中起作用
成分：
纤维素、半纤维素、果胶、木质素、糖蛋白

初生细胞壁和次生细胞壁：
中间层：主要是果胶，连个细胞共有，连接两个细胞
初生细胞壁：多种成分，具有弹性，在植物细胞的进一步成长过程中扩展
次生细胞壁：纤维素和木质素，增加强度和厚度

G+的细胞壁：
主要成分：
1肽聚糖：形成交联的三维网状，增加强度，维持型态
2磷壁酸：与胞壁质的骨架分子结合，稳定质膜，调节某些酶的活力。
G-(与阳性菌的差别):
1胞壁质薄，交联程度低，因此硬度差
2含有两层细胞膜，内层为典型的磷脂膜，外层的在胞壁质的外面，含有脂多糖，因此外层的渗透性高。

细胞外基质：
1蛋白聚糖
2结构蛋白：胶原和弹性纤维
3粘连蛋白：纤粘连蛋白和层粘连蛋白
动物细胞外的基质主要是胶原；植物细胞外的基质主要是细胞壁；二者的共同点是都具有长长的坚硬的纤维，包埋在两性的基质中，基质中充满了糖蛋白或多糖。
功能：
1决定器官组织的形态以及保护功能
2参与信号传导
3参与细胞的分化

蛋白聚糖：重复的二糖单位构成的无分支长链—糖胺聚糖以共价方式连接线性多肽。
透明质酸：重要的糖胺聚糖，既可以参与蛋白聚糖的形成也可以也是唯一可以游离存在。主要功能是抗压。
蛋白聚糖的功能：
1糖胺聚糖含有大量的负离子，可以吸引阳离子，进而吸引水分子，使基质成为多孔的吸水的胶状物，使细胞表面有较大的可塑性，从而具有抗挤压的能力，其保护作用。
2透明质酸可以提高体液的粘度和润滑性
3蛋白聚糖还参与细胞的分化和迁移，也与癌变有关

胶原的特点：
1最重要的水不溶性纤维蛋白构成的细胞外基质的骨架
2在细胞外基质中形成半晶体的纤维，给细胞提供张力和弹性
3在细胞迁移和发育中起作用
胶原蛋白的基本结构是原胶原，原胶原肽链的一级结构只有(Gly—x—y)重复序列。
各类胶原均具有2个特征：
（1）均由三条肽链组成
（2）各类胶原蛋白的氨基酸组成完全不同
胶原的合成：在成纤维细胞的内质网中组装，继续于高尔基体，完成于细胞外
（1）合成原α链，仅仅是含有信号肽的原初肽链
（2）在内质网腔和高尔基体中被羟基化、糖基化，形成前体肽
（3）在高尔基体中三股肽链自我组装成前胶原
（4）前胶原在高尔基体翻面网络中通过分泌小泡被分泌到细胞外
（5）两种专一性不同的蛋白水解酶切除N、C端的前肽，原胶原合成肌原纤维
胶原的作用：
1提供了水不溶性的框架，决定了细胞外基质的机械性质
2保持皮肤及其他组织的强度，使具有弹性
3骨、肌腱和皮肤的主要蛋白，提供刚性和抗张力
4有促进生长的作用

弹性蛋白：
1弹性纤维的主要成分，主要存在于韧带和脉管壁
2赋予组织以弹性
3组织的弹性通过散布在弹性纤维中的胶原的数量来控制
粘连蛋白：
将细胞外基质和细胞联系起来的桥梁，分纤粘连蛋白和层粘连蛋白两种。
纤粘连蛋白由可分为两类：
1．以颗溶形式存在于血液和各种体液中的称血浆纤粘连蛋白
2．以不可溶形式存在于细胞外基质和细胞之间以及细胞表面的为细胞纤粘连蛋白
FN的结构：高分子量糖蛋白，呈V型
功能：
1接到细胞粘着以及细胞与基质的结合
2影响细胞的迁移，参与伤口的愈合且与癌细胞的扩散有密切关系
层粘连蛋白（LN）：基膜的主要成分，且为其所特有的非胶原糖蛋白。
功能：
1作为基膜的主要成分，对基膜的组装起关键作用
2在细胞表面形成网络结构并将细胞固定在基膜上
3在细胞发育过程中刺激细胞的粘着和细胞运动
4刺激胚胎中神经轴的生长，以及成年动物神经细胞的成生和再生
5与纤粘连蛋白一样，影响细胞的生长和分化

基膜：
作用：
1对组织结构起支持作用
2是渗透性的障碍，调节分子和细胞的运动
3肾细胞中可作为过滤膜，允许小分子物质进入尿液留下蛋白质
4在表皮细胞下的基膜则一方面防止结缔组织进入表皮，一方面允许白细胞的自由移动
5组织某些游动癌细胞的入侵

整联蛋白：
属于膜整合蛋白家族，是细胞外基质受体，但是与受体蛋白的区别是与配体结合的能力很低，但是浓度却是其他受体的10—100倍
整联蛋白的结构和功能：是跨膜的异质二聚体
功能：
1整联蛋白除了将细胞外基质和细胞连接外，
2还将细胞内的骨架网络和细胞外基质连成一个整体，整联蛋白本身作为跨膜的接头，在细胞外基质和细胞内肌动蛋白骨架之间起双向联络作用。
3同时还将细胞外信号向细胞内传递，这种传递是通过构型变化实现的

钙粘着蛋白：
1．E－粘着蛋白，存在于表皮
2．N－粘着蛋白，存在于神经
3．P－粘着蛋白，存在于胚盘
细胞间的粘着主要是靠粘着蛋白，细胞识别是糖的作用。因为糖蛋白和糖脂中侧链虽然很短，但他们能以不同的方式结合，所以能够形成不同的识别基团。
细胞识别引起的细胞反应：吞噬、细胞粘着、信号反应

凝集素：植物动物细胞都能分泌的，可以与糖结合，具有一个以上的同糖结合的位点，能够参与细胞的识别与粘着。

细胞粘着：在细胞识别的基础上，同类细胞发生聚集形成细胞团或组织的过程叫细胞粘着。
引起细胞粘着的主要是膜蛋白，参与细胞粘着的分子称为细胞粘着分子，按作用方式可分为三类：
1免疫球蛋白超家族
2钙粘着蛋白超家族
3选择蛋白超家族
其中只有免疫球蛋白超家族不是钙依赖性的，钙粘着蛋白超家族是最广泛存在的

细胞粘着的方式：
1同种细胞粘着分子相互介导粘着
2异种粘着分子互补的介导粘着
3中介分子（如凝集素）介导的与细胞表面分子互补的作用

钙粘着蛋白介导的细胞粘着：
介导相同细胞间的相互粘着，通过双方细胞表面的钙粘着蛋白的相互作用，也就是同嗜性的细胞粘着，即所谓的“自我粘着”。钙调蛋白常以二聚体的形式或二聚体从的形式介导细胞间的粘着，因为这样细胞间的粘着力更强
选择蛋白介导的细胞粘着：
结构：能够识别另一个细胞表面伸展出来的特异的糖基团，并与之特异性的结合，因此也是细胞表面受体。具有一个小的细胞内的结构域，一单次跨膜结构域，以及一个长的细胞外片段，其中包含若干结构域，最外端是具有凝集素作用的结构域。
作用：主要介导循环系统中白细胞在有炎症和血块的血管壁的暂时性相互作用。
免疫球蛋白与整联蛋白介导的细胞粘着：
免疫球蛋白粘着分子即可以介导同嗜性的细胞粘着（非钙依赖性的），也可以介导异嗜性的细胞粘着（钙依赖性的）。

细胞连接：细胞间了长期的组织上的联系，通常需要较复杂的结构，这种结构称为细胞连接。
类型：紧密连接（封闭）；粘着连接（粘着）；间隙连结（通讯）
紧密连接：
存在部位：上皮细胞顶端两相邻细胞间
结构特征：紧密连接处的细胞质膜几乎融合，并紧密联结在一起，再融合部位两细胞间没有孔隙，因此完全封闭了连接处的液体流动。
功能：
1连接细胞
2防止物质的双向渗透
3限制了膜蛋白的脂分子层的流动，维持细胞极性
对离子隔离作用的大小与紧密连接中封闭所的数目有关
斑块连接：
共同特点：通过细胞内侧的斑块与细胞骨架连接起来
分类：与肌动蛋白连接，粘着带、粘着斑
与中间纤维连接，桥粒、半桥粒
粘着带和粘着斑的区别：
涉及细胞之间的连接则为带，细胞与基质之间的连接为斑——根本区别
1参与粘着带的是钙粘着蛋白，参与粘着斑的是整联蛋白
2粘着带连接是两细胞膜外表面钙粘着蛋白之间的连接，粘着斑是整联蛋白与细胞外基质中的粘连蛋白的结合
粘着连接的两个功能：
1将细胞与细胞或细胞与基质连接起来
2通过膜整合蛋白与肌动蛋白相连，给细胞传递一种信号，然后通过细胞内的信号分子将信号放大
桥粒：如果细胞是通过中间纤维连接到细胞骨架上，则这种连接方式称为桥粒连接。是通过钙粘着蛋白将相邻细胞连接起来，但是形态不同，分别是桥粒芯蛋白，桥粒芯胶粘蛋白。
半桥粒与桥粒的不同：
1参与连接的跨膜蛋白不是钙粘连蛋白，而是整联蛋白
2不是细胞之间的连接，而是细胞和基质之间的连接
功能：增加了细胞的机械强度；分散机械拉力；通过与细胞骨架的结合形成了组织网络和组织整体。

通讯连接：
结构：4个或6个亚基形成连接子，相邻细胞的连接子对接形成水性通道间隙；
功能：连接介导细胞通讯；
调节：受细胞质中钙和氢离子浓度的调节。

第五章 细胞通讯
细胞通讯的三种方式：
（1）通过信号分子
（2）通过细胞表面分子的粘着
（3）通过细胞与细胞外基质的粘着
又可分为两大类：
（1）依赖细胞接触的通讯
（2）不依赖细胞接触的通讯

细胞通讯的基本过程：
（1）信号分子的合成
（2）信号分子分泌到细胞外
（3）信号分子的运输
（4）细胞表面受体对信号分子的识别与检测
（5）信号的转移，产生细胞内信号
（6）细胞内信号作用于效应分子，并级联放大从而引起一系列的变化，包括生长、代谢、基因表达
（7）信号终止

信号分子与信号传导方式的分类：
激素，神经递质，局部介质
激素又分为三类：
1蛋白与肽类激素：脂作用与细胞表面的受体
2类固醇激素：光面内质网中合成；作用与细胞质以及核膜上的受体
3氨基酸衍生物激素：酪氨酸衍生而来的小分子；肾上腺素（作用与膜受体），甲状腺素（作用与细胞内受体
局部介质：生长因子与淋巴因子
神经递质：神经细胞的特殊部位突触释放出来的信号分子
神经递质作用的特点：
（1）释放前，突触必须与靶细胞离得很近
（2）必须产生电信号
（3）作用快，部位精确，亲和力低

受体：任何能够同激素、神经递质、药物或者细胞内的信号分子结合并能引起细胞功能变化的生物大分子。表面受体多为功能性糖蛋白，但是，霍乱毒素和百日咳毒素受体是糖脂，甲状腺受体是糖蛋白和糖脂的混合物。
细胞膜上的受体主要分为三类：
（结构特点：是一条多肽链，具有7个α螺旋跨膜区；包括视紫红质和嗅觉受体）
1离子通道受体
2G-蛋白偶联受体
3酶联受体（特点：受体本身既是受体又是酶，与信号分子结合后便具有酶的活性，并将信号放大）。
分为两类：
非酪氨酸激酶受体，细胞质内结构域无催化活性
酪氨酸激酶受体：受体酪氨酸激酶、受体苏氨酸／丝氨酸激酶，作用与自身结构的磷酸化，从而结合细胞质内的其他细胞质酶。

表面受体超家族又可分为三类：
（1）单次跨膜
（2）7次跨膜
（3）多亚基跨膜

配体与受体结合的特点：
1特异性2高亲和性
3饱和性4可逆性
5可以引起生理反应

信号分子与受体结合的复杂性
1一种信号分子只能与一种受体作用，但是可以作用于不同的靶细胞，引起多种反应
2细胞表面有几十种甚至上千种不同的受体与基质中的信号分子同时作用，细胞必须对多种信号进行协调综合
信号转导：细胞表面受体通过某种机制将外部的信号转为内部信号称为信号转导
信号转导的2个途径：
1．G-蛋白偶联方式
2．配体激活受体的酶活性
级联作用的机理：各种生化反应途径中，上有蛋白对下游蛋白的活性的调节主要是通过添加或去除磷酸基团，从而引起下游蛋白的构形而实现的，因此生化途径的主要成员是蛋白激酶和磷酸酶，可以引起所有活性的快速变化或者迅速复原。
级联放大作用的两个优越性：
1．同一个级联的所有具有催化活性分子的酶受同一个分子调控
2．通过级联方法，使引起同一级联反应的信号得到最大限制的放大
级联放大的其他作用：
1．信号的转移，由外而内
2．信号的转化，信号转化为引起细胞应答的分子
3．信号的分散
4．级联各步骤均受一些因子的调节，因此级联反应的最终效应还是细胞内外的条件来决定

第二信使的两个基本特性：
1．第一信使同膜结合后最先出现在细胞膜内侧或细胞浆中，只在细胞内侧起作用的信号分子
2．能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答
五种最重要的第二信使：
cAMP；Ca2+；cGMP；1，2—二酰甘油DAG；1，4，5—三磷酸肌醇IP3

G－蛋白偶联受体的2个特点
1．结构组成：7次跨膜受体，G－蛋白，效应器
2．产生第二信使
参与G—蛋白循环的三种蛋白
1．GTPase激活蛋白：加速GTP的水解速度
2．鸟苷交换因子：促进GDP从G蛋白上解离
3．鸟苷解离抑制蛋白：抑制GDP从G蛋白上的释放，保持G蛋白处于无活性的状态

PKA系统：cAMP作为第二信使主要通过激活蛋白激酶A进行信号放大，故将cAMP引起的信号转导系统称为PKA系统。

G-蛋白偶联受体跨膜信号转导机理：
（1）G－蛋白被受体激活：
配体与受体结合引起受体的构型改变，从而提高与G蛋白结合的能力，这是信号分子唯一的功能。结合由配体的受体在细胞质面与G蛋白结合，形成受体—G蛋白复合物。与受体结合的G蛋白α亚基释放GDP，与GTP结合，从而使G蛋白具有活性。
（2）G蛋白将信号向效应物转移：
GTP取代GDP，使α亚基构型发生变化，β、γ亚基离开，与GTP结合的α亚基单独向效应物移动，并激活效应物使其产生第二信使。只要α亚基－GTP与效应物结合，就会不断产生第二信使，而β、γ亚基复合物可以激活下游别的效应物。
（3）应答的终结：
与α亚基结合的GTP水解成GDP的时候信号转导就会终止，GTP水解的速度决定着信号转导的时间和强度。α亚基本身有水解GTP的能力，只是微弱，可以同GAP结合以加快速率，从而使α亚基—GDP与β、γ亚基再结合，成为非活性的复合物。
激活型的配体与激活型的受体结合，经激活型的G蛋白去激活腺苷酸环化酶，以提高cAMP的浓度；抑制型的配体与抑制型的受体结合，经抑制型的G蛋白去抑制腺苷酸环化酶，以降低cAMP的浓度。

蛋白激酶A（PKA）：全酶共有四个亚基，2个调节亚基，2个催化亚基，全酶无活性。
分类：一类在胞质溶胶中，一类在核膜、质膜、微管上
作用机理：蛋白激酶A的功能是将ATP的磷酸基团转移到特定蛋白质的丝氨酸或苏氨酸残基上进行磷酸化，被蛋白激酶磷酸化的蛋白质可以调节靶细胞的活性
功能：蛋白激酶既有细胞质功能又有细胞核功能

PKC系统：
组成与作用机理：
G蛋白为Gq，由Gq激活磷酸酯酶Cβ（效应物），令其将细胞质膜中的脂酰肌醇4，5-二磷酸分解成脂酰甘油（DAG）和1，4，5—三磷酸肌醇（IP3），IP3动员Ca2＋库释放Ca2＋，而DAG与Ca2＋共同作用激活蛋白激酶C，通过蛋白激酶C引起级联反应。关键反应是PIP2水解成DAG和IP3；由于蛋白激酶C是由Ca2＋与DAG共同作用的结果，所以Ca2＋也是此反应的第二信使。
磷脂酶C的激活：与腺苷酸环化酶的激活一致；
Ca2＋的释放：IP3在细胞中扩散，与内质网中的IP3受体结合，使IP3门控Ca2＋通道打开，释放其中的Ca2＋，使Ca2＋的浓度增加。
蛋白激酶C的激活：蛋白激酶C的激活是脂依赖性的，需要DG的存在：无活性的蛋白激酶C是水溶性的，有活性的蛋白激酶C则成为膜结合的酶，所以只有当DG出现的时候才为其提供了结合位点；蛋白激酶C的激活也是钙依赖性的：蛋白激酶结合到膜上后，要有钙结合上去词可以激活其功能。
蛋白激酶C的作用机理：与蛋白激酶A一样
蛋白激酶C的功能：
1．在肝细胞中与PKA协作，代谢糖原
2．在肌细胞中，抑制肌生成素与DNA的结合，阻止其分化为肌细胞
对基因的调控：
1．将与基因表达结合的抑制蛋白磷酸化，使其释放出基因调控蛋白，令其进入细胞核进行基因的特异表达
2．激活级联反应，使激活的蛋白激酶磷酸化，并激活1个特异基因表达的调控蛋白

细胞中Ca2＋的低浓度的维持：
1．膜对Ca2＋是高度不通透的
2．质膜和内质网膜上有将其泵出细胞或泵进内质网的运输系统
3.  Ca2＋通过膜通道扩散，可以使细胞中的Ca2＋浓度快速升高
钙调蛋白：钙可以与多种蛋白结合，然后通过这样的复合物去激活靶蛋白的活性。其中一种即钙调蛋白，可以结合4 个Ca2＋，并且可以与cAMP、磷酸二酯酶、蛋白激酶作用，其中最重要的一种作用能够对象即CaM－蛋白激酶（钙调蛋白依赖性蛋白激酶），与记忆有关。
植物中Ca2＋的作用：控制气孔的开关等
鸟苷酸环化酶受体：
受体的特点：受体本身就是鸟苷酸环化酶，细胞外部分有同信号结合的位点，细胞内部分幼鸟苷酸环化酶的催化结构域，可以催化GTP生成cGMP，cGMP可以激活蛋白激酶G，蛋白激酶G可以是特定的蛋白质的丝氨酸或苏氨酸残基磷酸化。此途径的第二信使是cGMP。

cGMP介导的信号转导
心房促尿钠排泄因子类激素，血压升高时，由心房肌细胞分泌
作用：降低血压

PKG：cGMP的靶蛋白是依赖于cGMP的蛋白激酶G（PKG）
是一种二聚体，由一个催化亚基和一个同cGMP结合的调节亚基，作用的底物：组蛋白，磷酸化酶激酶，糖原合成酶，丙酮酸激酶，胆固醇水解酶。

受体酪氨酸激酶（RTKs）：最大的一类酶联表面受体
特点：即是受体又是酶，同配体结合，将靶蛋白的酪氨酸残基磷酸化
组成：
1．含有配体结合位点的细胞外结构域
2．单次跨膜的疏水α螺旋区
3．含有酪氨酸蛋白激酶（RTK）活性的细胞内结构域
RTKs的主要类型：
1．表皮生长因子受体：EGF
2．血小板生长因子受体：PDGF
3．胰岛素和胰岛素样生长因子受体：IGF-1
4．神经生长因子受体：NGF
5．成纤维细胞生长因子受体：FGF
6．血管内皮生长因子受体：VEGF
受体酪氨酸激酶的激活：
两个单体形成二聚体，细胞内的结构域的尾部被磷酸化，然后二聚体细胞内的结构域装配成一复合结构，信号途径主要是细胞核，不同的酪氨酸激酶可形成不同的信号蛋白集群。
•胰岛素受体：四聚体，2个α亚基在外，2个β亚基跨膜。胰岛素结合后激活酪氨酸激酶，发生两个反应：
（1）使β亚基的胞内结构域酪氨酸自我磷酸化
（2）对至少两个胰岛素受体底物（IRSs）上十几个磷酸化位点，使之结合并激活下游效应物

SH2域：一种与磷酸化的酪氨酸基元具有高亲和力的位点，IRS被磷酸化后，可与具有SH2的蛋白结合，产生不同效应
EGF受体：
结构：一种糖蛋白，单体，三个结构域，胞内域由赖氨酸激酶域和自我磷酸化域组成。
受体的激活：两个单体形成二聚体，自我磷酸化。酪氨酸激酶域先被激活。磷酸化的受体末端可同磷脂酶C作用，也可通过一接头蛋白扩大信息

Ras蛋白信号传递途径
原癌基因C－RAS表达产物RAS的介导过程：
胞外信号→受体→Ras→Raf1→MAPKKK→MAPKK(MEK)→MAPK→转录因子→激活靶基因→细胞应答和效应
此通路同EGF受体有关。Ras蛋白分子量21000，有GTP酶活性。GTP酶激活蛋白，使RAS蛋白的GTP酶激活，降解与其结合的GTP，变为失活型的RAS蛋白—GDP，正常时，RAS蛋白基本上与GDP结合，定位在细胞膜内表面。
RAS的作用：RAS变异使GAP不能识别与激活RAS蛋白的GTP酶活性，能与GTP结合，使之增殖过分。

NO：
NO的合成：乙酰胆碱同内皮细胞外表面结合，使细胞之中Ca2＋的浓度增加，Ca2＋进入细胞质后，激活NO合酶，激活的NO合酶可以利用精氨酸生成NO。
NO的信使作用：NO可以跨国细胞膜扩散到邻近的平滑肌细胞，并将鸟苷酸环化酶激活，催化GTP生成cGMP。cGMP是重要的第二信使，可以引起肌细胞松弛和血管舒张反应。
因为NO的半衰期很短，所以它只能作用到邻近的细胞。
NO的功能：
1．减轻心脏的工作压力，减少心肌对氧的需要
2．治疗男性性功能障碍

细胞与ECM相互作用引起的信号
整联蛋白与细胞外基质的相互作用能够激活一些细胞质中的蛋白激酶，如Src。Src是一个大家族，属于非受体酪氨酸蛋白激酶。Src被整联蛋白激活后，能够将一些蛋白磷酸化，其中一种是酪氨酸蛋白激酶，称为粘着斑激酶。这些蛋白激酶通过将底物磷酸化进行信号转导。

信号的终止
1．信号分子的水解：乙酰胆碱酯酶可以将乙酰胆碱水解，前面的cAMP、IP3、DAG的信号解除主要是通过水解或磷酸化实现
2．受体钝化：
同源钝化：钝化的受体只是那些已与信号分子结合的受体。］
3．受体减量调节：信号分子同细胞表面受体结合后会发生的一种慢速钝化，结果导致存在于质膜上的受体减少，主要使细胞表面已经通信号分子结合的受体会通过内吞等作用逐渐减少。
4．通过磷酸酶：蛋白激酶添加的蛋白质上的磷酸基团可通过蛋白磷酸酶的作用被除去。激酶与磷酸酶对底物的影响是相反的，磷酸化激活底物时，可以通过脱磷酸将底物失活。

第六章 核糖体与核酶
核糖体唯一的功能是按照mRNA的指令将氨基酸合成蛋白质多肽链。使细胞内蛋白质合成的分子机器，是细胞内数量最多的细胞器。
类型：细胞质核糖体、线粒体核糖体、叶绿体核糖体
组成：均由大小两不同亚基组成，但并非结合在一起，在不进行蛋白质合成时是分开游离于细胞质中的，只有在蛋白质合成的时候才结合在一起。Mg2＋的浓度对两个亚基的聚合和解离有很大影响
核糖体的化学组成：
大小两个亚基都是由核糖体RNA和核糖体蛋白组成的。
原核生物（大肠杆菌）的核糖体：
大亚基50S：33种蛋白质；23SrRNA,5SrRNA
小亚基30S：21种蛋白质；16SrRNA（小亚基的形态主要由16SrRNA决定）
真核细胞核糖体：
大亚基60S：49种蛋白质；28SrRNA，5 SrRNA，5.8 SrRNA
小亚基40S：33种蛋白质；18SrRNA

核糖体的生物发生：
方式：
1．在染色体上增加rRNA基因的拷贝数量
2．基因扩增：形成上千个核，每个核中有几百个拷贝

真核生物18、28、5.8，5 SrRNA的转录与加工
rRNA在染色体上的特点：18、28、5.8 SrRNA串联在一起，每组rRNA有200个拷贝串联在一起，每一个拷贝为一个rDNA转录单位。人类有五条染色体上有这些rRNA基因，在转录时聚在一起，形成一个核仁。
5 SrRNA令存于一条染色体上，有几千个拷贝。
转录过程：18，2.8，5.8SrRNA先转录成一个45S的前体，然后再分为20S和32S两个片段，其中前者快速转化为18SrRNA，后者转化为28和5.8SrRNA，其中5.8SrRNA以共价的方式结合在28SrRNA上。
45S的转录由RNA聚合酶Ⅰ完成，5S的转录由RNA聚合酶Ⅲ完成，RNA聚合酶Ⅲ使用的是内部启动子，即是与转录部分的内部的启动子结合，而不是另两个RNA聚合酶一样与转录部分起始位点上游的启动子结合，这也证明了内部启动子的存在。
原核生物rRNA基因及其转录
相同点：原核生物的rRNA也是多拷贝的，并且也要转录成一个前体，然后再经过加工成成熟的rRNA。
与真核生物rRNA不同的是：
1．原核生物rRNA重复的次数少
2．原核生物中编码5 SrRNA的基因与令两种rRNA基因组成一个转录单位。

核糖体的装配：
核糖体是自组装的结构，没有样板或亲体结构所组成的结构。但是在组装过程中，某些蛋白质必须先组装到rRNA上，其他的蛋白才能组装上去，即组装有先后层次。因此：30S亚基上的蛋白质可以分为三类：
1．开始装配所必需的蛋白质：与rRNA特定区域结合，形成核糖体亚基的核心
2．结合后可为后一批蛋白提供结合位点的蛋白
3．非亚基形成所必需的，但是却是其显示活性所必需的

原核生物核糖体重组实验：
（1）30S亚基的蛋白质只和16S rRNA结合，50S亚基的蛋白质只和23S rRNA结合
（2）不同种之间提取的30S亚基的rRNA和蛋白质可以装配成有功能的30S亚基，即不存在种间的差异
（3）原核生物核糖体与真核生物核糖体的亚基彼此不同，由二者的rRNA和蛋白质装配成的核糖体没有活性
（4）大肠杆菌的核糖体与玉米叶绿素核糖体亚基重组后具有功能
（5）线粒体的核糖体亚基同原核生物核糖体亚基之间形成的杂合核糖体没有功能

真核生物核糖体在核仁中的装配：
蛋白质是先进行基因表达，然后在细胞质内合成，再回到细胞核仁中组装；
rRNA是一边合成一边参与核糖体的装配。过程：45，5 SrRNA同蛋白质形成80 rRNA颗粒，然后被降解为两个大小颗粒，大颗粒为55S，含有32S和5S两种rRNA，小颗粒含有20S的前体rRNA。然后小颗粒中的20 SrRNA快速降解为18 SrRNA，并运送到细胞质中成为成熟的核糖体小亚基；大颗粒中的32 SrRNA被加工形成28S和5.8S两种rRNA，成为成熟的大亚基，在运动到细胞质中，这个过程比较慢。

核糖体的功能位点：
A位点（受位）：接收氨酰tRNA的部位
P位点（供位）：肽酰tRNA位点
E位点：中间停靠点，而且当E位点被占据后，A位点同氨酰tRNA的亲和力降低，防止氨酰tRNA的结合，直到核糖体准备就绪
mRNA结合位点：

原核与真核mRNA的区别在于：真核5’端有帽子结构，原核生物有SD序列。
mRNA中与核糖体16 SrRNA结合的序列称为SD序列。它是mRNA 中5’端富含嘌呤的短核苷酸序列，一般位于mRNA的起始密码子AUG的上游5—10个碱基处，并且同16 SrRNA的3’端的序列互补。

蛋白质合成的基本过程：
1．肽链的起始：
（1）30S亚基与mRNA的结合：原核生物通过SD序列，真核生物通过帽子结构。然后沿mRNA移动直到识别序列。
（2）第一个aa—tRNA进入核糖体
（3）完整起始复合物的装配
    起始因子IF-1，IF-3以及同GTP结合的IF-2一起与30S亚基结合，然后小亚基同mRNA结合，再结合上打亚基。
2．多肽链的延伸
（1）氨酰tRNA进入A位点
（2）氨基酸同生长中的肽链相连
（3）mRNA让下一个密码子进入，即转位。
（4）脱氨酰tRNA的释放
整个过程需要GTP与一些延长因子参与；催化肽键形成的是RNA；A，P，E协同工作，同时处于功能状态，保证正确的氨酰tRNA进入。原核生物中，同一条mRNA能同多个核糖体结合，同时合成若干条肽链。结合在同一条mRNA上的核糖体称为多聚核糖体。
3．蛋白质合成的终止：
终止密码子：UAA，UAG，UGA；与三种释放因子有关

蛋白质合成的抑制剂：
嘌呤毒素：嘌呤素素有与氨酰tRNA末端相似的结构，能与A位点结合，掺入新生长的肽链中，音系不能进行下一步的反应，导致合成终止，释放不成熟的肽链。

蛋白酶体所降解的两种类型的蛋白质：
1．错误折叠的蛋白质
2．需要进行数量调控的蛋白质
蛋白酶体降解蛋白质的过程：
1．对被降解的蛋白质进行标记，由泛素完成
2．蛋白酶解作用，由蛋白酶体催化

小分子RNA：
合成：RNA聚合酶ⅡⅢ或者RNA聚合酶Ⅲ，其中某些可以被加帽
类型：
（1）snRNA，存在于细胞核中
（2）scRNA，存在于细胞质中
    它们可以与蛋白质形成核糖核蛋白体snRNPs
作用：snRNPs与剪接作用密切相关；细胞质小分子RNA参与蛋白质的合成和运输

反义RNA
反义RNA是指与mRNA互补的RNA分子。可以抑制mRNA的翻译
来源：
1．反向转录产物：mRNA与反义RNA是DNA同一区段的互补链
2．不同的基因产物
类型：根据作用方式
Ⅰ类反义RNA：直接作用于靶mRNA的SD序列或编码区，引起翻译的直接抑制（ⅠA类）；与靶mRNA结合后引起该双链RNA分子对RNA酶Ⅲ的敏感性增加，将其降解（ⅠB类）。
Ⅱ类反义RNA：与mRNA的SD序列的上游非编码区结合，从而抑制靶mRNA的翻译。
Ⅲ类反义RNA：直接抑制靶RNA的转录。

核酶：具有催化活性的RNA。其化学本质是RNA，但是具有酶的催化活性。核酶的发现：人工制备的26SrRNA前体分子中再没有任何蛋白质催化剂存在的情况下，切除了前体分子中的内含子。这种现象称为自我剪接。

核剪接：发生在细胞核中，对hnRNA中内含子的剪接
三个特点：
（1）GT-AG规则：内含子和外显子交界处有两个相当短的保守序列：5’端为GT，3’端为AG。
（2）剪接体：剪接过程中形成的剪接复合物。
组要组成：蛋白孩子和小分子的核RNA
（3）套索的形成和释放：
Ⅰ、Ⅱ型内含子的剪接：
共同特点是，在体外能够自我剪接，不需要蛋白质酶的催化；在体内，都需要蛋白质帮助折叠成二级结构。
不同点：
（1）Ⅰ型内含子比Ⅱ型内含子普遍，Ⅱ型内含子主要存在于线粒体。
（2）Ⅰ型需要游离的鸟苷或者其磷酸化的衍生物的参与；Ⅱ型不需要剪接体，和snRNA的参与，也不需要ATP。
（3）剪接机制不同：Ⅰ先以线性方式释放，然后再转变成一个片断和一个环状分子；Ⅱ型内含子的切除要形成套索结构，以套索的结构释放内含子。

RNA编辑：在mRNA水平上改变遗传信息的过程
RNA编辑的意义：扩大了遗传信息，使生物更好的适应生存环境

第七章 线粒体与过氧化物酶体
本章重点：线粒体的功能和线粒体蛋白的定位
线粒体和过氧化物酶体的相同点
1．都是起氧化作用的细胞器
2．是可分裂的细胞器
3．二者具有协调性
线粒体分布
分布：集中在需要能量较多的细胞和组织
分离方法：
（1）用盐分离，但是会遭到破坏
（2）用蔗糖溶液分离，得到有活性的线粒体
线粒体的结构：
1．外膜：透性大，使得膜间腔的环境和细胞质溶胶一样，标志酶是单胺氧化酶，功能：磷脂的合成、脂肪酸链的去饱和、脂肪酸链的延伸
2．膜间腔：成分和胞质一样，标志酶是腺苷酶激酶，功能：核苷的磷酸化
3．内膜：通透性差，有大量的心磷脂；标志酶是细胞色素氧化酶；功能：电子传递、氧化磷酸化、代谢物质的运输
4．线粒体基质：具有三羧酸循环酶系等，标志酶是苹果酸脱氢酶，功能：丙酮酸氧化、三羧酸循环、脂肪的β氧化、DNA复制、RNA合成、蛋白质合成等。

线粒体内膜的运输系统：
1．糖酵解产生的NADH必须进入电子传递链参与有氧氧化
2．线粒体产生的代谢物质（OAA、乙酰CoA）运送到细胞基质
3．ATP的运出
4．Ca2+的运输（线粒体也是Ca2+的贮存场所）

*线粒体有自身的遗传物质，但是信息量不够，大量蛋白是从细胞质运入的。运入机理靠信号肽。
两种形式的核糖体
游离核糖体：合成的蛋白质分配给线粒体，进行翻译后运输（蛋白寻靶）
结合核糖体：合成的蛋白质分配给细胞膜或细胞外，进行共翻译运输（蛋白分选）
导肽：
不同的信号肽对不同的目的地有特异性，但对于所引导的蛋白无特异性
特点：
1．需要受体
2．需要能量
3．需要转运肽酶
4．通过膜时，蛋白是需要解折叠；重折叠，需要分子伴娘
5．导肽对所引导的蛋白无特异性
蛋白质运入线粒体基质的过程

线粒体膜间隙蛋白的转运
保守性寻靶
非保守性寻靶

真核生物的糖的氧化作用：
有氧：
1线粒体外——糖酵解
2线粒体内——三羧酸循环、呼吸电子传递链、氧化磷酸化
无氧：
发酵——生成酒精/乳酸
线粒体不仅可对糖氧化，还可对AA、脂肪酸进行彻底氧化
糖酵解、三羧酸循环、呼吸电子传递链、氧化还原电位与载体排列顺序、四种主要的复合物、质子动力势的建立、ATP形成机制、ATP合酶的偶联作用、ATP合酶的结构模型、化学渗透假说、ATP合酶的作用模型

线粒体的遗传
（1）线粒体基因没有内含子和重复序列
（2）线粒体DNA基因的组成：12SrRNA和16SrRNA；22种线粒体合成蛋白质所需的tRNA；13种蛋白编码基因
（3）其复制要靠核DNA聚合酶作用，复制与核复制同步
（4）mtDNA是对称转录
（5）线粒体遗传密码有特殊性：（6）线粒体的蛋白质合成具有原核生物蛋白质合成的特点

两套遗传体系的协调
线粒体的增殖方式：二分裂法
线粒体的起源：
1．内共生学说：线粒体来源于细菌，细菌被真核生物吞噬后，在长期的共生过程中，通过演变，形成了线粒体。
2．非共生学说：线粒体是细胞膜内陷的结果

过氧化物酶体：
标志酶：过氧化氢酶
所含酶类：
1．氧化酶（40%）
2．过氧化氢酶（40%）
3．过氧化物酶
过氧化物酶的功能：
1．使毒性物质失活
2．调节氧的浓度，使细胞免受高浓度氧的毒害
3．核酸和碳水化合物以及脂肪酸的氧化
过氧化物酶体的生物发生：
第八章 叶绿体
本章要点：
1．叶绿体中能量储备的过渡：光→ATP、NADPH→碳水化合物
2．能量储备的方式光能→电能→直接利用的化学能→储备的化学能

叶绿体的来源：质体分化发展而来
类囊体的结构：类囊体膜是连续的，类囊体腔是相通如迷宫般的结构
•叶绿体与线粒体的比较

第九章 内膜系统和膜运输
内膜系统和膜结合细胞器
内膜系统是指内质网、高尔基体、溶酶体和液泡等四类膜结合细胞器，因为它们的膜是相互流动的、处于动态平衡，在功能上是相互协同的
膜结合细胞器：所有具有膜结构的细胞器
细胞质膜系统：在生物发生上与质膜相关的细胞器，不包括线粒体、叶绿体、过氧化物酶体。

真核生物膜结合细胞器的成员与功能
细胞器        主要功能
胞质溶胶        代谢的主要场所；蛋白质的合成
细胞核        基因组存在场所；DNA、RNA合成
内质网        脂的合成场所；蛋白质合成与集散
高尔基体        蛋白质和脂的修饰、分选、包装
溶酶体        细胞内的降解作用
内体        内吞物质的分选
线粒体        通过氧化磷酸化合成ATP
叶绿体        进行光合作用
过氧化物酶体        毒性分子的氧化

内膜系统的动态网络：
1．生化合成途径
2．分泌途径
3．内吞途径
内膜系统的生物学意义
1．细胞器膜结构的合成和装配是统一的；提高合成速率，保证膜结构中方向的一致性
2．形成功能区域和微环境
3．通过分泌小泡完成模的流动和蛋白质的定位运输
4．酶反应是在膜上进行的，不同的膜结构保证各自酶的作用不干扰
5．扩大表面积，提高表面积与体积之比
6．形成区室，相对提高重要分子的浓度
蛋白质定位的三种运输方式：
1．核孔运输
2．跨膜运输
3．小泡运输
指导蛋白质定位的三种信号序列
1．寿命序列
2．加工序列
3．定位信号
内膜系统的研究方法：
1．放射自显影技术
2．差速离心分离与功能分析：不同的分离得到的小泡，所含的酶系统不同，从而可以鉴定是哪一个结构

内质网的形态结构
单层膜结构组成的囊状、管状、泡状的结构，形成连续的网膜系统
光面内质网：表面无核糖体附着，脂类合成的重要场所。
粗面内质网：表面有核糖体附着，合成分泌性的蛋白质、多种膜蛋白和酶蛋白。
肌质网：心肌和骨骼肌中的一种特殊的内质网，参与肌肉收缩。
内质网的化学组成：
标志酶：葡萄糖—6—磷酸酶

光面内质网的功能：
1．类固醇激素合成
2．糖原分解释放葡萄糖
3．肝细胞的脱毒作用（eg,饮酒过多时）
4．Ca2+的调节作用：
5．脂类的合成
磷脂的转位是由内质网中磷脂转位蛋白（翻转酶）帮助的。
磷脂运转的两种方式：
1．凭借水溶性蛋白，磷脂交换蛋白（PEP）
2．以出芽的方式运输到高尔基体等部位

粗面内质网的功能
1．蛋白质的合成和运转
2．膜结合核糖体所合成的蛋白质：分泌蛋白，释放到ER腔中的蛋白，膜整合蛋白

信号肽的发现和证实
1．加与不加RER小泡，产物不同
2．蛋白水解酶试验
3．多聚核糖体的离体翻译
信号序列的重要特征：

信号识别颗粒（SRP）
三个功能位点：
1。．翻译暂停结构域
2．信号肽识别结合位点
3．SRP受体蛋白结合位点
停泊蛋白（DP）：SRP在内质网上的受体蛋白，能够与结合有信号序列的SRP牢牢的结合，使正在合成蛋白质的核糖体停靠在内质网上。

跨膜蛋白与信号肽
单次跨膜蛋白：起始转移蛋白中起始转移信号即是起始信号也是终止信号
多次跨膜蛋白：几次跨膜就有几对的起始信号和终止信号
Bip蛋白在ER蛋白的转移和装配中的作用
1．同进入内质网的未折叠蛋白质的疏水氨基酸结合，防止多肽链不正确的折叠和聚合
2．防止新合成的蛋白质在转运过程中变性或断裂

蛋白质在内质网中的修饰：
1．蛋白质N-连接糖基化：是在蛋白质完成之前加上去的，是直接加到正在生长中的多肽链上。添加的是一个核心寡聚糖，其在内质网中的结合位点是磷酸多萜醇。
2．羟基化
3．形成脂锚定蛋白

高尔基体的结构：
平行排列的扁平膜囊、大囊泡、小囊泡三种膜结构组成。具两个面：形成面和成熟面
高尔基体的极性：
顺面：靠近内质网的一面，蛋白质的初级分选站
中间膜囊：扁平囊和管道组成，多糖基的修饰、糖脂的形成场所
反面：高尔基体复合物最外面一侧的管状和小泡状物质组成的结构。蛋白质的运输信号在此被受体接受，进行分选、集中、形成分泌小泡。
高尔基体的化学组成：高尔基体的蛋白质含量比细胞膜和内质网膜都高。高尔基复合体的标志酶：糖基转移酶。
高尔基体的功能：
1．蛋白质的再加工
2．蛋白质的分选
蛋白聚糖是在高尔基体内合成的，如透明质酸。内质网中合成的较大的蛋白质也是在高尔基体内被水解，成为成熟的蛋白质，如胰岛素。
内质网结构和功能蛋白羧基端的滞留信号：KDEL信号序列——Lys-Asp-Glu-Leu-COO—

溶酶体的结构
小球状，单层膜结构。含有多种水解酶类。
溶酶体膜的特点：高度稳定
（1）其膜上含有质子泵，可向内泵入质子，维持内部的酸性条件
（2）膜上含有多种载体蛋白，用于水解产物的向外运转
（3）膜蛋白高度糖基化，使其具有识别性
（4）胆固醇含量高，提高膜的稳定性

溶酶体的内含物
标志酶：酸性磷酸酶
溶酶体内的酶类均为酸性水解酶，最适pH为5，因此即使少量释放到细胞质中，因为酸性不适合，也没有活性，因此并无太大伤害。
溶酶体的类型：
初级溶酶体：刚刚从反面高尔基体分泌出来的小泡，仅含有水解酶类，没有作用底物
次级溶酶体：
自噬性溶酶体：作用底物是细胞内部的破损的细胞器
异噬性溶酶体：作用底物是细胞吞噬、胞饮作用摄入的物质
植物中的溶酶体：圆球体，液泡
后溶酶体：溶酶体残体

溶酶体的吞噬作用：
对象：病毒、细菌等外源性的物质
溶酶体作用的是细胞结构，蛋白质的降解是通过蛋白酶体和泛素的作用。
溶酶体的作用：
1．自溶作用：在多细胞生物的发育过程中残余形态建成；
2．细胞外消化作用：将水解酶释放到细胞外消化细胞外物质，如精子的顶体反应
3．在分泌蛋白质激素和分泌类固醇激素的细胞中，溶酶体参与激素的分泌调节作用。
溶酶体的生物发生：
溶酶体蛋白的M6P标记
溶酶体酶是水解酶类，需要将其磷酸化保护起来，溶酶体蛋白在一级结构上具有三段信号序列，可以同磷酸转移酶特异性的结合。
磷酸转移酶包括：
1．乙酰葡萄糖胺磷酸转移酶
2．乙酰葡萄糖苷酶
溶酶体酶的分选：
地点：反面高尔基体
依靠的蛋白质：M6P受体蛋白。

内体：
膜结合细胞器，是由于细胞的内吞作用形成的含有内吞物质的小泡，具有一定的活性，且可以识别外来物质。

溶酶体与疾病：
1．包涵体病：溶酶体是空的，其所含酶类均以外泄，因为其缺少乙酰葡萄糖胺磷酸转移酶，因此没有M6P，也就无法与受体结合。
2．矽肺病
3．休克

细胞分泌
特点：
1．小泡的形成具有选择性
2．具有浓缩作用，可使被运输的物质浓度提高200倍

分泌过程中蛋白质的加工：
1．内质网：切除信号肽
2．高尔基体
3．分泌小泡：分泌小泡均可进行最后的修饰，但不具有分选功能
4．细胞外：如肝分泌的胰蛋白酶

胞吐作用：真核细胞中含有被分泌物的被膜小泡与质膜结合，从而将内含物排出的过程。是分泌活动的最后一步。一个结果是将分泌物释放到细胞外；一个结果是保证膜的动态更新。
内吞作用：
1．吞噬作用
2．吞饮作用：
3．受体介导的内吞作用
配体的分类：
（1）营养物质，转铁蛋白、低密度脂蛋白
（2）有害物质：
（3）免疫物质
（4）信号物质
受体介导的内吞作用的基本过程：
1．配体与膜结合形成一个小窝
2．小窝内陷，最后脱离质膜形成一个被膜小泡
3．被膜小泡的外被被很快降解，形成无被小泡，即初级内体
4．初级小泡与溶酶体融合，吞噬的物质被水解
受体介导的内吞泡的命运：
1．受体内吞后，大多数的受体形成载体小泡重新回到质膜上再利用，如M6P受体
2．受体和载体一起形成载体小泡回到质膜上被再利用，如营养物质的受体
3．受体和配体一起被溶酶体降解，如信号受体
4．受体和配体一起通过载体小泡被转运到相对的细胞质膜面，即转胞吞作用
内吞进的膜的命运：
1．随受体回到质膜上重新利用
2．同高尔基体融合
3．随溶酶残体的消失而消失
受体介导的LDL（低密度脂蛋白）的内吞作用

小泡运输的机理
三个关键问题：
1．运输小泡形成的机制是什么，为什么某些可溶性的内腔蛋白和膜整合蛋白能够选择性地包入小泡？
2．不同类型的运输小泡具有什么样的分子信号，且是如何依靠这些信号标记引导小泡同特定的靶位点无结合？
3．运输小泡的膜同靶细胞结构的膜相互融合的机理是什么？
分泌小泡的类型：
1．披网格蛋白小泡：反面高尔基体网络出芽形成的，特异性的，具有特异受体
包括：
（1）溶酶体酶运输小泡；
（2）受体介导的内吞作用形成的内吞泡
2．外被蛋白包被小泡：非选择性的
参与的运输：
（1）内质网到顺面高尔基体
（2）顺面内质网到高尔基体中间膜囊
（3）中间膜囊到反面高尔基体的运输

披网格蛋白的形成和运输：
1．先形成网格蛋白被膜小窝
2．形成披网格蛋白小泡
3．披网格蛋白小泡形成后，很快脱去网格蛋白的外被，形成无被小泡

小GTP结合蛋白
同GTP结合时是具活性状态；同GDP结合时是非活性状态，其活性与非活性状态取决于两种蛋白：
1．鸟嘌呤核苷释放蛋白，催化GDP同GTP交换
2．GTP酶激活蛋白，触发结合的GTP水解

装配反应因子ARF：
当ARF同GTP 结合时，，没有活性，其脂肪酸尾巴在蛋白质的空间结构中，ARF不能同膜结合，当无活性的ARF-GDP同供体膜上的鸟嘌呤核苷释放蛋白结合时，引起ARF释放GDP，并同GTP结合，GTP使ARF的构型发生变化，暴露出它的脂肪酸尾巴，随即插入供体膜中。

小泡的定向运输：
运输小泡寻靶：SNARE假说
膜融合的特异性是由另外的膜蛋白提供的，把这种蛋白称为SNAP受体蛋白，或称为SNAREs，这种蛋白可以作为膜融合时SNAPs的附着点。每一种运输小泡都以一个特殊的V-SNARE标志，能够同适当的靶膜上的T-SNARE标志相互作用。存在于小泡膜上的V-SHAREs是在外倍体外被形成时共包装到运转小泡上的，它同靶位点膜上的T-SNAREs蛋白的结合决定了转运小泡的选择性停靠。

Rab蛋白在小泡运输与融合中的调节作用：

小泡融合的模型

膜脂的来源及不对称性分布：
磷脂在ER上合成，通过两种途径运送给膜结合细胞器：
1．通过磷酯转运蛋白，如线粒体、叶绿体、过氧化物酶体
2．通过出芽和膜融合，
不对称性分布的机理：
1．磷脂交换蛋白对磷脂的运输和插入是选择性
2．热动力学驱使磷脂的不对称分布，因为膜两侧的环境不同

膜整合蛋白和外周蛋白的形成：
膜整合蛋白的运输是通过组成型分泌方式运送到细胞质膜上的。膜整合蛋白中的糖蛋白中的糖是在ER腔中添加的，在整个运输过程中，糖基位于腔面，但与质膜融合的时候，通过外翻，糖的部分位于细胞质膜的外侧。
糖脂锚定的膜蛋白：与糖基磷脂酰肌醇共价结合的。
脂肪酸锚定膜蛋白：与脂肪酸链共价结合的。