本帖最后由 花仙子2008 于 2013-1-6 19:32 编辑
我2012年12月30日以来三天在考研加油站论坛上回答考生提问的汇总（最后三道习题的解答是我新加上的），各位可以参考。不过那个网站的站长还是象过去一样没有任何进步，连发个生物学的习题和试题解答贴也要审核，还不通过（很搞笑呀，不贴出来损害到我？这又不是发SCI论文）。所以我把此题解发在此处，祝各位2013年考生本周双周日考研成功。本帖题号是11道题，实际上当然不止11道题。
1.像以下这种实验题应该怎样回答
（1） 试述实验鉴定细胞壁、细胞核、淀粉粒、油脂和蛋白质等细胞结构与组分的方法
（2） 已知某信号分子（分泌蛋白）引发的下游事件可抑制细胞分裂，我们推测该信号分子的受体可能分布在细胞膜上，请你设计一个实验方案证实（1）该信号分子的受体确实存在于细胞膜上；（2）该信号分子是通过与其受体的结合抑制了细胞分裂。该实验应特别注意哪些关键环节？
由于本人跨专业，对实验题比较不知所措，希望大家帮忙解答，拜谢~~~
答：回答生物化学、分子生物学或细胞生物学的实验问题基本的原则要先懂得一些基本的本学科的实验原理，不一定也不可能逐一去做，但是要大概知道一些最基本的试验方法和技术。
第一问：试述实验鉴定细胞壁、细胞核、淀粉粒、油脂和蛋白质等细胞结构与组分的方法。
这题问的是观测结构与鉴定组分，第一步要粉碎细胞后加以分级离心，这样细胞器可以获得，即细胞壁、细胞核获得了，淀粉粒、油脂和蛋白质等生物大分子可以用更加精细的分离方法得到，比如盐析、有机溶液沉淀出蛋白质，然后可用分子筛层析分离出淀粉粒、油脂和蛋白质。不同的蛋白质还可用离子交换、疏水层析、免疫亲和层析等分别获得。油脂可用气相色谱分离。
分离方法很多，但是用于分离的原料必须要富含目的生物大分子，这一步在粗分离既要做到。
第二步，观测结构可以用各种显微镜观测三维结构。
第三步，分析组分。可以分析一级结构和元素组成。分析一级结构可用质谱，元素分析可用各种光谱方法。
第二问的回答：（1）证明该信号分子的受体确实存在于细胞膜上，最直接的一种方法：粉碎细胞后分级离心后分离出细胞膜，然后用酯酶处理细胞膜，通过共价链接有该信号分子的受体的单克隆抗体的亲和层析柱，使用Pull-down分离出该信号分子的受体即可证明假设一。
（2）该信号分子是通过与其受体的结合抑制了细胞分裂。通过基因敲除或敲入使得信号分子的受体的基因，观察到细胞分裂的变化。
以上方法只是举例，具体看教材吧。
解析生物大分子的精细三维空间结构，比如蛋白质，tRNA都可以用NMR、X-ray，电子晶体学解析，生物大分子复合体（比如核糖体，病毒等）的精细三维空间结构也可以用NMR、X-ray，电子晶体学解析。单一的蛋白质纯化不是能够X-ray或电子晶体学解析的必备条件，只要能够培养出单晶体就行，核糖体亚基与小段的mRNA甚至于病毒也能够培养出单晶体而用X-ray解析出三维结构，完整的80S核糖体也能够用电子晶体学解析三维结构（2011年Science）。用电子显微镜直接观察也能够研究Protein-Protein interaction.
答：从癌基因和抑癌基因都发生了变异这两个角度去论述。癌基因可以处在细胞增殖通路的各个关键环节，根据主要的编码产物可以分为六类：1.生长因子，比如SIS，产物为PDGF-Beta，变异或过表达与神经胶质瘤有关；2.生长因子受体：比如erb-A,产物为甲状腺素受体，变异或过表达与白血病有关；3.细胞内信号传导分子：比如ras；5.转录因子：Jun,Fos,Myc等；4.编码产物为促进细胞周期运转的Cyclins或者周期依赖性蛋白激酶(CDK)：前者如CyclinD1,CyclinD2和CyclinE的基因在多数癌中有过表达、扩增甚至形成融合蛋白,后者如CDK4,CDK6，而CDK4是少数几种与遗传性癌综合症的癌基因；6.凋亡抑制基因：典型的例子是BCL-2和PKB，分子伴侣Hsp70也具有抗凋亡作用，Hsp70在许多人类肿瘤中高表达。 抑癌基因举例很简单了，比如P53,RB1.
（1）为什么tRNA上会存在大量的修饰成分？其生物学意义是什么？
（2）磷酸戊糖途径和β氧化的联系？生理学意义是什么？
哪位知道的大神帮一下忙吧，谢谢~\(≧▽≦)/~啦啦啦 答：1、为什么tRNA上会存在大量的修饰成分？其生物学意义是什么？
tRNA的修饰成分对于tRNA接受氨基酸的能力有影响；tRNA的修饰成分对于tRNA携带氨基酸参入蛋白质的一级结构有影响；tRNA的修饰成分对于其形成和维持二级与三级结构有重要作用。
参考：王德宝、刘望夷，转移核糖核酸----结构、功能与合成，浙江科技出版社，1995。
第二题请自己查书。
设计相关实验检测病人血清中是否存在HBV的DNA？请问是用荧光定量PCR还是用Southern 另求大概步骤谢谢~ 答：方法有很多种，不过这里不是分子生物学实验技术论坛或者病毒学技术论坛，我只告诉你答在考卷上能够得分的你看完比较容易记住的就行了。file:///C:/Users/ADMINI~1/AppData/Local/Temp/ksohtml/wps_clip_image-4668.png
问题回答分为两部分，第一部分了解一些即可(DNA提取说一句），答卷时不必答出。第二部分要回答出来( 具体试剂不必回答，只要说出大致步骤）。
第一部分，DNA提取与限制性内切酶切割DNA
第一步，先从血液中提取出全部非细胞的DNA，不需要粉碎细胞。
第二步，检测血液中的乙肝病毒（HBV）。乙肝病毒（HBV），未经限制性内切酶作用是环状DNA（有些地方只有单链DNA).所以呈现松弛型以及超螺旋形两种形式。如果用EcoR I 切割后会形成一个约3.2KD的直线型DNA，琼脂糖凝胶电泳时会介于HBV的松弛型以及超螺旋形两种形式的电泳带之间，这能够从电泳带上读出各带的相对分子量。琼脂糖凝胶电泳显示的3.2KDKD的直线型DNA的带，说明了 检测血液中的乙肝病毒（HBV）有为整合进入肝细胞的染色体DNA的情况存在。
第三步，如果琼脂糖凝胶电泳显示的3.2KDKD的直线型DNA的之外还有两个明显的分子量小于琼脂糖凝胶电泳显示的3.2KDKD的直线型DNA的带存在且介于HBV的松弛型以及超螺旋形两种形式的电泳带之间，那么应该再做一个Hind III切割的产生的大于3.2KDKD的直线型DNA的带存在且它们介于HBV的松弛型以及超螺旋形两种形式的电泳带之间，这时基本上可以确定乙肝病毒（HBV）已经整合进入了患者的肝细胞DNA中。
第二部分Southern Boltting
1.酶切和电泳。Southern Boltting用限制性内切酶切割DNA在经过电泳分离后，将琼脂糖胶泡入0.25M的盐酸溶液约15分钟去掉部分嘌呤，并且得到较小的DNA片段。之后用蒸馏水洗去盐酸，再以0.5MNaOH作用约15分钟，以破坏双链DNA的氢键，然后用蒸馏水洗去NaOH。因为DNA带负电荷，所以要用正电荷加以中和，否则DNA单链也无法与同样带有负电荷的DNA单链相互作用，即用蒸馏水洗去NaOH即加入1.5MNaCl/溶液1mMTrisl-HCl缓冲溶液（把琼脂糖胶泡进1.5MNaC溶液/1mMTrisl-HCl缓冲溶液)，以便中和DNA的负电荷，大概15到20分钟。
2.琼脂糖胶的DNA转移到固体支持物上。然后取出琼脂糖胶用蒸馏水冲洗后，将琼脂糖胶的DNA转移到硝酸纤维膜上。转移可用毛细现象，也可以通电或者从真空法，反正胶与膜要紧密接触。现在有专门的Southern Boltting转移仪器。
3.探针标记。这里的探针是乙肝病毒单链DNA片段，用放射性元素或者地高辛标记。导入放射性元素可用32P，用随机引物法货切口平移法或末端标记法导入DNA片段。碱性磷酸酶能够移除5‘-P形成羟基，再由激酶加在羟基上形成32P，以y-32P-ATP为原料。这一步也可用荧光定量PCR以引物延伸法给乙肝病毒单链DNA片段加入32P，构成探针。地高辛标记更容易一些，直接地高辛配集-11-dUTP，也就是与dUTP共价链接上地高辛分子作为标记物，因为大多数DNA聚合酶不能识别dUTP与dTTP，所以地高辛配集-11-dUTP被参入到乙肝病毒单链DNA片段构成探针。
4.分子杂交。
5。检测。
字太多了，你自己看看生物化学书，记住简单原理就行了。
是2011年中科院的考题。
1、一个50K的蛋白质用DTT处理后用SDS-PAGE处理，分子量变为25K，是什么原因？
2、DNA为什么保存在盐溶液中。 答：“本帖最后由 omegalong 于 2011-10-11 00:38 编辑
这个是搜来的，第2题的答案，个人认为很有道理，也不知道你看到没，总之发上来看看。
DNA存在纯水中没有在盐溶液中稳定，保存的时间不够长，易降解；但保存在盐溶液中对于后续的有些实验会有影响。短期用一般保存在纯水中。 DNA在纯水中易变性原因：每一个核苷酸的磷酸基上都带有一个负电荷。如果这些负电荷没有被中和，双链之间的这种强有力的静电排斥作用将驱使两条链分开(在同一条链内虽然也存在着这种静电斥力，但由于链内的共价键，这种静电斥力并不重要)。但是当有盐类加入时，这些带负电荷的磷酸基团可以被正离子(如Na+)所中和，也就是正离子围绕在磷酸基周围形成了"离子云"，有效地屏蔽了磷酸基之间的静电斥力。这就是Debye-Hvckel 离子屏蔽理论。 在生理盐浓度(约0.2mol/L)时就发生了这种屏蔽作用。斥力也被中止。当离子浓度降低时，这种屏蔽作用减弱，斥力增大，因而Tm值随之降低。事实上，纯蒸馏水中的DNA在室温下就会变性，也就是这个缘故，所以还需保存在-20℃延缓变性。在超过生理盐浓度时，Tm值仍然随着离子强度的增加而上升，这是因为在高盐浓度下碱基的溶解性降低而增加了疏水作用力，促进了双螺旋结构的稳定。” 我的回答：（1）一个50K的蛋白质用DTT处理后用SDS-PAGE处理，分子量变为25K，是什么原因？
答：SDS会引起蛋白质变性，使得蛋白质的亚基解离为单个亚基；DTT是二硫苏糖醇，会还原S-S为巯基，进而拆开二硫键的链接：（1）拆开不同肽链之间的二硫键链接，使得二硫键链接的肽链断裂，（2）DTT也还原链内二硫键使得蛋白质的空间结构松弛。
所以本题有两种可能性：其一，50K的蛋白质，由两个25K的亚基构成，SDS处理后，成为两个25K的亚基，SDS-PAGE测定的是两个25K的亚基的相对分子量。此时DTT处理50K的蛋白质有助于打开亚基内部的二硫键，使亚基更易被SDS变性。
第二种可能性：50K的蛋白质由两个25K的肽链构成，而且两条肽链之间由二硫键共价链接，而不是由次级键链接，DTT是二硫苏糖醇，会还原S-S为巯基，进而拆开二硫键的链接，使50K的蛋白质之成为两个25K的独立的肽链，这样SDS-PAGE测定的是两个25K的立的肽链的相对分子量。
（2）DNA为什么保存在盐溶液中。
答：DNA有负电荷，需要正离子中和，以便降低彼此斥力，楼上答得很好，我不用在费口舌了。
用羧肽酶A水解一个肽，发现释放最快的是Leu，其次是Gly，据此可断定，此肽的C端序列是Gly-Leu。
这道判断题是对是错？原因是什么，求指点 答：（二楼）羧肽酶A能够从肽链的羧基端逐个水解下来除Lys,Arg,Pro之外的其他所有氨基酸，并且释放为游离氨基酸，羧肽酶在稀SDS或6M脲溶液中均有活性，即羧肽酶能够对于变性的蛋白质作用。释放为游离氨基酸的数目和种类时间而改变，自动氨基酸分析仪做定性或定量测量，然后根据氨基酸释放的动力学曲线，以时间为横坐标，释放的氨基酸量（摩尔数）为纵坐标作图，可确定该肽的羧基端的序列。所以此题应该是对的。当然具体试验时还要考虑更多的因素，这里说的是实验的理想情况。 （四楼）补充一下:此题并不严格，应该是“用羧肽酶A水解一个肽，反应开始后较短时间内，发现释放最快的是Leu，其次是Gly，据此可断定，此肽的C端序列是Gly-Leu。”
因为，如果时间比较长了，那么如果多肽是"...Leu-Leu-Gly"，或者Leu残基更多，也有可能出现释放最快的是Leu，其次是Gly的情况，因为有些多肽的羧基末端的Gly已经被水解掉了而暴露出了相邻的Leu残基，有些还没有，另有些多肽甚至水解掉了羧基末端的Gly残基和一相邻的Leu残基而在水解从羧基末端算起第二个Leu残基。不过，我觉得作为1分的判断题，太多的陷入实验细节没有太大意思，如果是问答题或者实验题到可以如此分析，因为可以看出考生的思维能力。 实际上，现在没有什么人用羧肽酶去测序，用串联质谱对多肽测序连修饰基团都能测出来，用基于Edman降解原理的自动测序仪对于多肽测序也很方便。 （六楼）二楼的回答我是基于：陶慰孙、李惟、姜涌明 主编，蛋白质分子基础，高教出版社，1995，第二版，回答的，该书也说明此回答是理想情况。
四楼的回答是基于蛋白质酶解的具体实验现象。
综合起来，正确答案应该是否定。我在二楼的答案应该是不对的。
已知某种鸟肝细胞中有一种特殊蛋白，请问如何确定该种蛋白都低位于那种细胞器中？
需要详细的回答，不要一句 同位素标记 什么的，急急急啊！ 答：最好使用离体肝细胞，用同位素标记的培养基培养工程细胞，诱导其表达目的蛋白质，粉碎细胞并且分级分离，检测放射性强度。
还可以用绿色荧光蛋白与目的蛋白质偶联表达，然后用在有氧状态下绿色荧光蛋白能够受激发出特定波长荧光，荧光显微镜感测细胞，可确定目的蛋白质的表达部位。
也可以用量子点标记后，荧光显微镜感测细胞，可确定目的蛋白质的表达部位。。。方法很多。。。file:///C:/Users/ADMINI~1/AppData/Local/Temp/ksohtml/wps_clip_image-8257.png
8.如何设计实验测酶活性？（回答）我以前回答的网友的提问。问题：我纯化出了一个丝氨酸蛋白酶，老板让我检测活性，底物是一个带有荧光集团和淬灭基团的多肽，通过检测产物的荧光强度来测酶活性
但是我不知道应该怎么样设计实验来得到酶的米氏常数Km?请做过类似实验的朋友指点一下！感激不尽 回答：底物是一个带有荧光集团和淬灭基团的多肽，如果荧光集团和淬灭基团靠得比较近，能够猝灭荧光的话，那么比较容易设计，以荧光发生和切断肽键之间的偶联行为进行测定。测定方法与用NADH偶联的氧化还原酶的活性测定差不多（后者是340nm光谱测定）。 可以在丝氨酸蛋白酶作用位点的邻近氨基酸残基上分别标记上荧光集团和淬灭基团，这样就不必再管其天然形态了，肽键被切断后，荧光集团和淬灭基团分离，此时可以发射荧光了。。。用检测仪测定荧光峰值即可对应到酶的切割速度。
9. 拆分蛋白质多聚体为单体的试验方法有哪些？ 答：拆分蛋白质多聚体为单体的试验方法可以参考亲和层析的试验方法：
（1）改变pH值或离子强度：比如可以使用NaCl梯度拆解，主要是用于静电作用引起的相互作用的蛋白质多聚体，改变pH值可以跟缓冲溶液的组成加入相应的酸或者碱；
（2）如果蛋白质多聚体主要为疏水相互作用，而且改变pH值的结果不够有效，则需要用激烈的条件，比如加入聚乙二醇（最多到到60%，要分梯度加入）或二甲基亚砜（dimethylsulfoxide）（一般最多到到10%，要分梯度加入）以降低水溶液的极性
（3）可以考虑加入加入去垢剂(表面活性剂)，它们是具有亲水基又具有疏水基的物质，能够在低于临界胶束浓度（Citical Micelle Concentration ，简称：CMC）时有效结合于蛋白质的疏水区域，因此一般具有乳化、分散、和增溶作用，可分阴离子、阳离子和中性去垢剂等多种类型，中性去垢剂在蛋白提取钟应用的较多。
一般考虑使用的是：中性去垢剂或生物表面活性剂。
中性去垢剂 又称非离子表面活性剂，对蛋白质的变性作用影响较少，宜于蛋白质或酶提取之用。一般市售中性去垢剂有聚乙二醇类，如PEG200；多元醇类表面活性剂，如山梨醇、司 盘类和吐温类；聚氧乙烯脂肪醇醚，如苄泽类、平平加类；聚氧乙烯烷基苯酚醚，如Igepal CO、乳化剂OP、Triton、Pluronic(用作消泡剂、润湿剂、增溶剂)、泡敌。中性去垢剂作用后可通过Sephadex LH-50柱除去；也可直接上DEAE-Sephadex柱层析分离目的蛋白，不必先除去去垢剂。
也可以用天然表面活性剂 又称为生物表面活性剂，包括种类较为广泛，如各种树胶（阿拉伯胶、杏胶、桃胶、果胶）、明胶、皂甙、卵磷脂、豆磷脂、琼脂、海藻酸钠、酪蛋白、胆甾醇、胆 酸类、多糖类（如环糊精）等。
具体用法可以参考有关试剂使用说明。浓度尽量低一些为好，浓度不能超过临界胶束浓度（Citical Micelle Concentration ，简称：CMC）。
临界胶束浓度cmc的含义如下：
在水中的表面活性剂低浓度时呈分子状态，并且三三两两地把亲油基团靠拢而分散在水中，当浓度逐渐增大一定程度时，许多表面活性剂分子立刻结合成大基团，形成“胶束”表面活性剂在水中形胶束所需的最低浓度称为临街胶束浓度，即CMC.
意义：CMC可作为表面活性剂表面活性的一种度量，CMC越小，表明这种活性剂形成胶束所需的浓度越低，达到表面饱和吸附的浓度越低。因而改变表面性质从而起到润湿，乳化，增溶，起泡等作用所需的浓度也越低。此外，临界胶束浓度也是表面活性剂溶液性质发生显著变化的一个分水岭，CMC值对表面活性剂的研究有着及其重要的参考价值的数据。
临界胶束浓度测定方法很多，用不同方法验证即可
（1）表面张力法
http://www.anatrace.com/tech_tips/TechBul_105.pdf
（2）电导率法
方法＆原理 http://151.fosu.edu.cn/hxsy/wuli ... daofajiaosu%20z.htm
http://u.edu.cn/UpLoadFile/20080119080151.doc
（3）紫外吸收分光光谱
http://www.ilib.cn/A-hxxb200624009.html
（4）.芘荧光探针光谱法
http://www.ilib.cn/A-shjsyyy200701012.html
其中芘荧光探针光谱法可信度较高
（5）Citical Micelle Concentration by Conductance and Raman
http://ed.augie.edu/~awaspaas/pchem/labs/cmc/cmc.html
（4）也可以采用高浓度的（到3mol/L）的离子解离盐（比如KCN或KI）或中低浓
度的变性剂（低于4mol/L）的尿素或盐酸胍，都是分梯度加入。
总之，只要能拆解开多聚体即可，尽量少或不要变性，拆解后可用层析方法或者离心方法分离开多聚体和单体，分离开的多聚体再如前法循环操作分离到单体。
10.酶 学 问 题 据预测, 某单亚基酶有一个特定 Lys 残基是活性部位中的必需残基。有人用化学修饰和定点突变两种方法来验证。当对不同修饰程度的酶进行动力学分析时, 发现随着Lys残基修饰程度的增加, 该酶的Vmax下降而 Km 值不变; 然而, 当将预测的特定 Lys 残基定点突变后, 比较突变酶和野生型酶的动力学性质时发现, 该 Lys 残基的突变导致该酶 Km 值的大大提高, 而Vmax 值基本未变。请简要说明以上两种方法得到的结果是否矛盾? 请简要说明以上两种方法得到的结果是否矛盾?
不好说,可能矛盾,也可能不矛盾.残基定点突变和化学修饰即使是在同一个酶的同一个AA,也可能有想反的结果,因为要考鹿化学修饰的基团的极性或正负电性与定点突变后的改变是不是一致,化学修饰的基团若在几个位点的话,很复杂,还要考虏其对构象的影响.
RE:楼主:
这回你不会再认为我只不过是会说空话了吧!
并不矛盾，但也不是非常含糊的。一般而言，定点突变是研究酶的修饰的最重要方法，定点突变导致该酶 Km 值的大大提高, 而Vmax 值基本未变，可以判断此Lys 残基为酶与底物结合所必需的。而随着修饰程度的增加，酶的Vmax下降而 Km 值不变，可知此种修饰要么没有涉及此 Lys 残基，而是其他参与催化的Lys 残基（也可能为其他残基）；要么此种修饰没有改变此 Lys 残基的结合底物能力，而使其他催化的Lys 残基的催化功能降低。前一种可能性大。
因此可以推断此Lys 残基为酶与底物结合所必需的，而另有其他Lys 残基参与催化功能。此 Lys 残基对修饰有抗性或修饰后未影响功能。如果此Lys 残基既参与与底物结合，又参与催化，则只有一种可能，此定点突变仅影响底物结合功能，而修饰仅影响催化功能，但这种可能性微乎其微。
对于酶的修饰研究酶的必需氨基酸残基的研究是1950-80年代较为热门的学科，而现在随着结构分子生物学的发展，此传统方法相对冷清。我国的邹承鲁（邹氏作图法）、王志新（酶修饰的动力学方程）、许根俊等作出过重要贡献。邹氏作图法更是显示出强大的威力。
11.为什么 RNA对碱不稳定？DNA稳定？
答：用化学方法水解核酸能够得到什么产物取决于核酸分子中磷酸二酯键和 N-糖苷键对酸、碱的相对稳定性。
RNA 中，核糖与碱基之间的N-糖苷键对碱稳定，RNA主链中的磷酸二酯键一般也对碱稳定，因此RNA通常应该不被水解。但是，RNA分子由于核糖上有2′-羟基，存在邻接基团参与效应，在碱催化下，RNA分子中的磷酰基发生转移，生成2′，3′-环状单核苷酸中间产物，环核苷酸再进一步水解成2′-核苷酸和3′-核苷酸。DNA则一般不被碱水解。
碱水解 RNA时，A、C、G、U、I、T的单核甘酸和几种甲基化碱基是稳定的，m1A转变为m6A，m3C转变为m3U，而m7G、m1I、tC6A、m6tC8A会被碱破坏。修饰组分2′-O-甲基核糖核苷酸由于不能形成2′，3′-环核苷酸，因此该处的磷酸二酸键不被碱水解，产物中出现NmNp和NmNmNp等寡核苷酸。大肠杆菌16S rRNA中的m62Am62Ap也有很强的抗碱性，用1mol∕L NaOH，37℃水解 9小时后仍有38%残存，而通常RNA用0.3mol∕L NaOH，37℃作用 18小时即可完全水解。
N- 糖苷键对酸不稳定，而且，嘌呤的N-糖苷键比嘧呤的N-糖苷键更不稳定，DNA的N-糖苷键比RNA的N-糖苷键更不稳定；磷酸二酯键对酸也不很稳定。因此，在酸水解时，根据这两种键的相对稳定性大小而得到不同的产物。DNA中的N-糖苷键比磷酸二酯键更不稳定，所以一般得到的是游离碱基，而不是脱氧单核苷酸。DNA在其碱基脱落后变成多聚核糖磷酸，糖上的C1′是醛基形式。多聚核糖磷酸在水溶液中不稳定，其磷酸二酯键因β-消除反应而断裂。RNA中的磷酸二酯键的酸不稳定性小于嘌呤糖苷键而大于嘧呤糖苷键，所以RNA酸水解的产物一般是嘌呤碱基和嘧呤核苷酸。假尿嘧啶核苷中的糖苷键是C-C键，对酸、碱都很稳定，在一般酸、碱水解条件下都不断裂。
酸水解 DNA时，一般用甲酸、高氯酸或盐酸。高氯酸水解时，部分胸腺嘧啶会分解，om5C则破坏甚多；用盐酸水解时则腺嘌呤稍有分解。
摘自曹凯鸣等，《核酸化学导论》， 复旦大学出版社， 1990年，16-17页。
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